Цистеїнові протеази

Цистеїнові протеази
Ідентифікатори
Код КФ3.4.22
Бази ферментів
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
MetaCycmetabolic pathway
KEGGKEGG entry
PRIAMprofile
PDB structuresRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Пошук
PMCстатті
PubMedстатті
NCBINCBI proteins

Цистеїнові, або тіолові протеази (КФ 3.4.22) — група ферментів протеаз, що поширені в евкаріотів та прокаріотів. Виділяють близько 20 родин цистеїнових протеаз. Характерною для активного центру цих протеаз є наявність залишків амінокислот цистеїну, гістидину та аспарагіну. Залишок гістидину діє як донор протону та підвищує нуклеофільність залишку цистеїну. Цистеїн зв'язується з вуглецем у пептидному зв'язку, утворюючи тіоестерну[en] проміжну сполуку, що призводить до вивільнення аміногрупи.

Кофакторами тіолових протеаз часто є цистеїн, молекула синильної кислоти. Ці ферменти зазвичай працюють при нейтральному pH, але лізосомні протеази вимагають закислення середовища. Цистеїнові протеази синтезуються в вигляді проферментів, де один з доменів білку блокує активний центр ферменту й не дає йому руйнувати інші білки. Для появи протеолітичної активності цей блокувальний домен має відщепитися і відкрити активний центр.

Уперше цистеїнова протеаза була виділена 1937 року з папаї та названа папаїн. Найбільшою родиною цистеїнових протеаз є катепсини[en]. У людини наявно 11 генів катепсинів.

Цистеїнові протеази малярійного плазмодія фальципаїни є перспективними мішенями для протималярійних ліків[1].

Примітки

  1. ↑ Ettari, R., Previti, S., Di Chio, C., & Zappalà, M. (2021). Falcipain-2 and Falcipain-3 Inhibitors as Promising Antimalarial Agents. Current medicinal chemistry, 28(15), 3010–3031. https://doi.org/10.2174/0929867327666200730215316 (англ.)

Джерела


Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.