uk %D0%A2%D1%80%D0%BE%D0%BC%D0%B1%D0%BE%D1%81%D0%BF%D0%BE%D0%BD%D0%B4%D0%B8%D0%BD-1

Тромбоспондин-1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1LSL, 1UX6, 1Z78, 1ZA4, 2ERF, 2ES3, 2OUH, 2OUJ, 3R6B, 5FOE
Ідентифікатори
Символи	THBS1, THBS, THBS-1, TSP, TSP-1, TSP1, thrombospondin 1
Зовнішні ІД	OMIM: 188060 MGI: 98737 HomoloGene: 31142 GeneCards: THBS1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • heparin binding; • extracellular matrix binding; • fibroblast growth factor binding; • phosphatidylserine binding; • proteoglycan binding; • collagen V binding; • fibrinogen binding; • low-density lipoprotein particle binding; • integrin binding; • laminin binding; • fibronectin binding; • identical protein binding; • transforming growth factor beta binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • extracellular matrix structural constituent;
Клітинна компонента	• endoplasmic reticulum lumen; • platelet alpha granule; • cell surface; • ендоплазматичний ретикулум; • екзосома; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • secretory granule; • platelet alpha granule lumen; • Фібриноген; • sarcoplasmic reticulum; • external side of plasma membrane; • цитоплазма; • міжклітинний простір; • extracellular region; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • cellular response to heat; • negative regulation of fibrinolysis; • protein O-linked fucosylation; • response to progesterone; • response to magnesium ion; • positive regulation of translation; • negative regulation of endothelial cell migration; • negative regulation of cell-matrix adhesion; • negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane; • positive regulation of reactive oxygen species metabolic process; • positive regulation of blood coagulation; • positive regulation of blood vessel endothelial cell migration; • positive regulation of macrophage chemotaxis; • positive regulation of protein kinase B signaling; • negative regulation of plasminogen activation; • negative regulation of blood vessel endothelial cell migration; • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway; • response to endoplasmic reticulum stress; • positive regulation of endothelial cell apoptotic process; • response to unfolded protein; • positive regulation of chemotaxis; • negative regulation of cGMP-mediated signaling; • positive regulation of phosphorylation; • inflammatory response; • negative regulation of focal adhesion assembly; • chronic inflammatory response; • negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction; • engulfment of apoptotic cell; • extracellular matrix organization; • positive regulation of macrophage activation; • sprouting angiogenesis; • negative regulation of apoptotic process; • response to glucose; • positive regulation of angiogenesis; • response to calcium ion; • positive regulation of transforming growth factor beta1 production; • адгезія клітин; • behavioral response to pain; • GO:0046730, GO:0046737, GO:0046738, GO:0046736 імунна відповідь; • negative regulation of interleukin-12 production; • positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors; • negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • response to hypoxia; • positive regulation of cell migration; • platelet degranulation; • negative regulation of endothelial cell chemotaxis; • negative regulation of endothelial cell proliferation; • positive regulation of endothelial cell migration; • negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway; • GO:0051357, GO:0051358, GO:0051359 peptide cross-linking; • negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II; • negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation; • negative regulation of angiogenesis; • cell migration; • positive regulation of fibroblast migration; • response to testosterone; • cellular response to tumor necrosis factor; • cellular response to growth factor stimulus; • positive regulation of transforming growth factor beta production; • response to mechanical stimulus; • positive regulation of cell population proliferation; • positive regulation of smooth muscle cell proliferation; • regulation of megakaryocyte differentiation; • negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; • negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis; • negative regulation of sprouting angiogenesis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	7057
	21825
	ENSG00000137801
	ENSMUSG00000040152
	P07996
	P35441
	NM_003246
	NM_011580; NM_001313914
	NP_003237
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Тромбоспондин-1 (англ. Thrombospondin 1) – білок, який кодується геном THBS1, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 170 амінокислот, а молекулярна маса — 129 383^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGLAWGLGVL	FLMHVCGTNR	IPESGGDNSV	FDIFELTGAA	RKGSGRRLVK
GPDPSSPAFR	IEDANLIPPV	PDDKFQDLVD	AVRAEKGFLL	LASLRQMKKT
RGTLLALERK	DHSGQVFSVV	SNGKAGTLDL	SLTVQGKQHV	VSVEEALLAT
GQWKSITLFV	QEDRAQLYID	CEKMENAELD	VPIQSVFTRD	LASIARLRIA
KGGVNDNFQG	VLQNVRFVFG	TTPEDILRNK	GCSSSTSVLL	TLDNNVVNGS
SPAIRTNYIG	HKTKDLQAIC	GISCDELSSM	VLELRGLRTI	VTTLQDSIRK
VTEENKELAN	ELRRPPLCYH	NGVQYRNNEE	WTVDSCTECH	CQNSVTICKK
VSCPIMPCSN	ATVPDGECCP	RCWPSDSADD	GWSPWSEWTS	CSTSCGNGIQ
QRGRSCDSLN	NRCEGSSVQT	RTCHIQECDK	RFKQDGGWSH	WSPWSSCSVT
CGDGVITRIR	LCNSPSPQMN	GKPCEGEARE	TKACKKDACP	INGGWGPWSP
WDICSVTCGG	GVQKRSRLCN	NPTPQFGGKD	CVGDVTENQI	CNKQDCPIDG
CLSNPCFAGV	KCTSYPDGSW	KCGACPPGYS	GNGIQCTDVD	ECKEVPDACF
NHNGEHRCEN	TDPGYNCLPC	PPRFTGSQPF	GQGVEHATAN	KQVCKPRNPC
TDGTHDCNKN	AKCNYLGHYS	DPMYRCECKP	GYAGNGIICG	EDTDLDGWPN
ENLVCVANAT	YHCKKDNCPN	LPNSGQEDYD	KDGIGDACDD	DDDNDKIPDD
RDNCPFHYNP	AQYDYDRDDV	GDRCDNCPYN	HNPDQADTDN	NGEGDACAAD
IDGDGILNER	DNCQYVYNVD	QRDTDMDGVG	DQCDNCPLEH	NPDQLDSDSD
RIGDTCDNNQ	DIDEDGHQNN	LDNCPYVPNA	NQADHDKDGK	GDACDHDDDN
DGIPDDKDNC	RLVPNPDQKD	SDGDGRGDAC	KDDFDHDSVP	DIDDICPENV
DISETDFRRF	QMIPLDPKGT	SQNDPNWVVR	HQGKELVQTV	NCDPGLAVGY
DEFNAVDFSG	TFFINTERDD	DYAGFVFGYQ	SSSRFYVVMW	KQVTQSYWDT
NPTRAQGYSG	LSVKVVNSTT	GPGEHLRNAL	WHTGNTPGQV	RTLWHDPRHI
GWKDFTAYRW	RLSHRPKTGF	IRVVMYEGKK	IMADSGPIYD	KTYAGGRLGL
FVFSQEMVFF	SDLKYECRDP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, відповідь на порушення конформації білку. Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію, з молекулою гепарину. Локалізований у ендоплазматичному ретикулумі, саркоплазматичному ретикулумі.

Література

Lawler J., Hynes R.O. (1986). The structure of human thrombospondin, an adhesive glycoprotein with multiple calcium-binding sites and homologies with several different proteins. J. Cell Biol. 103: 1635—1648. PMID 2430973 DOI:10.1083/jcb.103.5.1635
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kobayashi S., Eden-Mccutchan F., Framson P., Bornstein P. (1986). Partial amino acid sequence of human thrombospondin as determined by analysis of cDNA clones: homology to malarial circumsporozoite proteins. Biochemistry. 25: 8418—8425. PMID 3030396 DOI:10.1021/bi00374a014
Dixit V.M., Hennessy S.W., Grant G.A., Rotwein P., Frazier W.A. (1986). Characterization of a cDNA encoding the heparin and collagen binding domains of human thrombospondin. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 5449—5453. PMID 3461443 DOI:10.1073/pnas.83.15.5449
Asch A.S., Silbiger S., Heimer E., Nachman R.L. (1992). Thrombospondin sequence motif (CSVTCG) is responsible for CD36 binding. Biochem. Biophys. Res. Commun. 182: 1208—1217. PMID 1371676 DOI:10.1016/0006-291X(92)91860-S
Huwiler K.G., Vestling M.M., Annis D.S., Mosher D.F. (2002). Biophysical characterization, including disulfide bond assignments, of the anti-angiogenic type 1 domains of human thrombospondin-1. Biochemistry. 41: 14329—14339. PMID 12450399 DOI:10.1021/bi026463u

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11785 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P07996 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

Хромосома 15

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11785 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, P07996 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]