uk %D0%90%D0%BD%D0%B3%D1%96%D0%BE%D1%82%D0%B5%D0%BD%D0%B7%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%B3%D0%B5%D0%BD

ангіотензиноген
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2WXW, 2X0B, 4APH,%%s1N9U, 1N9V,%%s1N9V, 1N9U, 3CK0, 4AA1, 4APH, 5E2Q
Ідентифікатори
Символи	AGT, ANHU, SERPINA8, hFLT1, angiotensinogen
Зовнішні ІД	MGI: 87963 HomoloGene: 14 GeneCards: AGT
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • serine-type endopeptidase inhibitor activity; • type 1 angiotensin receptor binding; • hormone activity; • superoxide-generating NADPH oxidase activator activity; • growth factor activity; • type 2 angiotensin receptor binding; • sodium channel regulator activity; • angiotensin receptor binding; • receptor ligand activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • екзосома; • blood microparticle; • міжклітинний простір; • гіалоплазма; • extracellular region; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• uterine smooth muscle contraction; • renal system process; • вазоконстрикція; • GO:0048554 positive regulation of catalytic activity; • positive regulation of cardiac muscle hypertrophy; • cell surface receptor signaling pathway; • cellular response to mechanical stimulus; • stress-activated MAPK cascade; • artery smooth muscle contraction; • regulation of systemic arterial blood pressure by renin-angiotensin; • regulation of apoptotic process; • negative regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway; • regulation of long-term neuronal synaptic plasticity; • positive regulation of renal sodium excretion; • positive regulation of fibroblast proliferation; • cellular sodium ion homeostasis; • ERK1 and ERK2 cascade; • activation of phospholipase C activity; • angiotensin maturation; • positive regulation of extracellular matrix constituent secretion; • positive regulation of blood pressure; • negative regulation of cell growth; • regulation of norepinephrine secretion; • жіноча вагітність; • negative regulation of tissue remodeling; • регуляція серцевого ритму; • smooth muscle cell proliferation; • regulation of calcium ion transport; • regulation of transmission of nerve impulse; • cell growth involved in cardiac muscle cell development; • response to muscle activity involved in regulation of muscle adaptation; • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process; • angiotensin-mediated drinking behavior; • cell-cell signaling; • GO:0010260 старіння людини; • вазодилатація; • positive regulation of cell population proliferation; • fibroblast proliferation; • negative regulation of angiogenesis; • positive regulation of superoxide anion generation; • positive regulation of L-lysine import across plasma membrane; • positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process; • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation; • positive regulation of cytosolic calcium ion concentration; • negative regulation of endopeptidase activity; • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration; • regulation of molecular function; • regulation of lipid metabolic process; • positive regulation of L-arginine import across plasma membrane; • regulation of signaling receptor activity; • positive regulation of neuron projection development; • response to estradiol; • cellular response to angiotensin; • protein import into nucleus; • associative learning; • оперантне обумовлення; • GO:1903106 positive regulation of insulin receptor signaling pathway; • regulation of extracellular matrix assembly; • positive regulation of cholesterol esterification; • phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway; • blood vessel remodeling; • positive regulation of reactive oxygen species metabolic process; • positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway; • GO:0051247, GO:0051200 positive regulation of protein metabolic process; • positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis; • розвиток нирки; • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated; • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; • positive regulation of inflammatory response; • positive regulation of protein tyrosine kinase activity; • regulation of blood pressure; • positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation; • regulation of vasoconstriction; • positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity; • positive regulation of NAD(P)H oxidase activity; • nitric oxide mediated signal transduction; • G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger; • positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway; • regulation of blood volume by renin-angiotensin; • regulation of cardiac conduction; • maintenance of blood vessel diameter homeostasis by renin-angiotensin; • regulation of renal sodium excretion; • GO:0032737 positive regulation of cytokine production; • positive regulation of membrane hyperpolarization; • negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity; • renin-angiotensin regulation of aldosterone production; • positive regulation of endothelial cell migration; • low-density lipoprotein particle remodeling; • regulation of cell population proliferation; • regulation of cell growth; • positive regulation of gap junction assembly; • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; • angiotensin-activated signaling pathway; • negative regulation of gene expression; • regulation of renal output by angiotensin; • positive regulation of activation of Janus kinase activity; • G protein-coupled receptor signaling pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	183
	11606
	ENSG00000135744
	ENSMUSG00000031980
	P01019
	P11859; Q3UTR7
	NM_000029; NM_001382817; NM_001384479
	NM_007428
	NP_000020; NP_001369746
	NP_031454
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Ангіотензиноген (англ. Angiotensinogen) – білок, який кодується геном AGT, розташованим у людей на короткому плечі першої хромосоми^[3]. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 485 амінокислот, а молекулярна маса — 53 154^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRKRAPQSEM	APAGVSLRAT	ILCLLAWAGL	AAGDRVYIHP	FHLVIHNEST
CEQLAKANAG	KPKDPTFIPA	PIQAKTSPVD	EKALQDQLVL	VAAKLDTEDK
LRAAMVGMLA	NFLGFRIYGM	HSELWGVVHG	ATVLSPTAVF	GTLASLYLGA
LDHTADRLQA	ILGVPWKDKN	CTSRLDAHKV	LSALQAVQGL	LVAQGRADSQ
AQLLLSTVVG	VFTAPGLHLK	QPFVQGLALY	TPVVLPRSLD	FTELDVAAEK
IDRFMQAVTG	WKTGCSLMGA	SVDSTLAFNT	YVHFQGKMKG	FSLLAEPQEF
WVDNSTSVSV	PMLSGMGTFQ	HWSDIQDNFS	VTQVPFTESA	CLLLIQPHYA
SDLDKVEGLT	FQQNSLNWMK	KLSPRTIHLT	MPQLVLQGSY	DLQDLLAQAE
LPAILHTELN	LQKLSNDRIR	VGEVLNSIFF	ELEADEREPT	ESTQQLNKPE
VLEVTLNRPF	LFAVYDQSAT	ALHFLGRVAN	PLSTA

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до вазоактивних білків, вазоконстрикторів (має судинозвужуючий ефект). Регулятор артеріального тиску та водно-сольового обміну організму. Секретований назовні.

Див. також

Ренін-ангіотензинова система

Література

Kageyama R., Ohkubo H., Nakanishi S. (1984). Primary structure of human preangiotensinogen deduced from the cloned cDNA sequence. Biochemistry. 23: 3603—3609. PMID 6089875 DOI:10.1021/bi00311a006
Gaillard I., Clauser E., Corvol P. (1989). Structure of human angiotensinogen gene. DNA. 8: 87—99. PMID 2924688 DOI:10.1089/dna.1.1989.8.87
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kunapuli S.P., Kumar A. (1987). Molecular cloning of human angiotensinogen cDNA and evidence for the presence of its mRNA in rat heart. Circ. Res. 60: 786—790. PMID 2885106 DOI:10.1161/01.RES.60.5.786
Kunapuli S.P., Benedict C.R., Kumar A. (1987). Tissue specific hormonal regulation of the rat angiotensinogen gene expression. Arch. Biochem. Biophys. 254: 642—646. PMID 3579322 DOI:10.1016/0003-9861(87)90148-2
Tewksbury D.A., Dart R.A., Travis J. (1981). The amino terminal amino acid sequence of human angiotensinogen. Biochem. Biophys. Res. Commun. 99: 1311—1315. PMID 7259779 DOI:10.1016/0006-291X(81)90762-2

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:333 (англ.) . Архів оригіналу за 20 травня 2017. Процитовано 30 січня 2017. [Архівовано 2017-05-20 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, P01019 (англ.) . Архів оригіналу за 27 січня 2017. Процитовано 30 січня 2017.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:333 (англ.) . Архів оригіналу за 20 травня 2017. Процитовано 30 січня 2017. [Архівовано 2017-05-20 у Wayback Machine.]

[UniProt-4] UniProt, P01019 (англ.) . Архів оригіналу за 27 січня 2017. Процитовано 30 січня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]