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Monoxyde de carbone déshydrogénaseMonoxyde de carbone déshydrogénase
La CO déshydrogénase (CODH) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : où A représente un accepteur d'électrons. Il existe deux grandes classes de cette enzyme, qui est une protéine fer-soufre dont le site actif est généralement constitué[1],[2] :
La CODH existe sous forme monofonctionnelle, par exemple chez Rhodospirillum rubrum, ou bifonctionnelle. Dans ce dernier cas, elle forme un ensemble bifonctionnel avec l'acétyl-CoA synthase, comme cela a été clairement caractérisé chez la bactérie anaérobie Moorella thermoacetica[3],[4]. Elle forme un complexe enzymatique membranaire avec l'hydrogénase, ou hydrogène lyase (EC ), une protéine fer-soufre contenant du nickel qui catalyse quant à elle la réaction :
La CO déshydrogénase intervient dans plusieurs voies métaboliques des procaryotes, telles que le métabolisme méthanogène ou encore chez les bactéries sulfato-réductrices, acétogènes ou hydrogénogènes[1]. La réaction bidirectionnelle catalysée par la CODH joue un rôle dans le cycle du carbone permettant à certains organismes d'utiliser le monoxyde de carbone CO comme source d'énergie métabolique et d'utiliser le dioxyde de carbone CO2 comme source d'atomes de carbone. Lorsqu'elle est couplée à l'acétyl-CoA synthase, que ce soit sous forme d'enzymes indépendantes ou d'un complexe formé des deux enzymes liées, ces deux enzymes assurent la fixation du carbone dans la voie de Wood-Ljungdahl, appelée parfois voie réductrice de l'acétyl-CoA[5]. Notes et références
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