Glycyl-ARNt synthétase

Glycyl-ARNt synthétase

Structure d'une glycyl-ARNt synthétase humaine cristallisée (PDB 2PME[1])

Données clés

N° EC	EC 6.1.1.14
N° CAS	9037-62-1

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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La glycyl-ARNt synthétase, ou GlyRS, est une ligase qui catalyse la réaction :

ATP + L-glycine + ARNt^Gly  ${\displaystyle \rightleftharpoons }$  AMP + pyrophosphate + L-glycyl-ARNt^Gly.

Cette enzyme assure la fixation de la glycine, l'un des 22 acides aminés protéinogènes, sur son ARN de transfert, noté ARNt^Gly, pour former l'aminoacyl-ARNt correspondant, ici le glycyl-ARNt^Gly.

Structure

Contrairement aux autres aminoacyl-ARNt synthétases, GlyRS existe sous deux formes distinctes provenant d'ancêtres différents[2]:

• homodimère pour les eukaryotes, archées et certaines bactéries
• hétérotétramère pour la plupart des bactéries, dont notamment Escherichia coli ainsi que dans les plastes[3].

La forme hétérotétramérique, notée (αβ)₂, est composée de deux sous-unités α et deux sous-unités β. Bien que plus petite, la sous-unité α contient les trois motifs typiques des aminoacyl-ARNt synthétase de classe II et le site d'aminoacylation. Les sous-unités β sont quant à elles responsables de la liaison à l'ARN de transfert. Parmi les autres synthétases, seule la phénylalanyl-ARNt synthétase possède également une forme hétérotétramérique[2].

Structure en forme de "X" de la GlyRS de E. coli (PDB 7EIV). Les deux sous-unités α sont en rouge et orange. Les deux sous-unités β sont en bleu et vert.

Notes et références

1. (en) Wei Xie, Leslie A. Nangle, Wei Zhang, Paul Schimmel et Xiang-Lei Yang, « Long-range structural effects of a Charcot–Marie–Tooth disease-causing mutation in human glycyl-tRNA synthetase », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 104, n^o 24,‎ 12 juin 2007, p. 9976-9981 (PMID 17545306, PMCID 1891255, DOI 10.1073/pnas.0703908104, lire en ligne)
2. (en) Ju, Y., Han, L., Chen, B., Luo, Z., Gu, Q., Xu, J., Yang, X.L., Schimmel, P. & Zhou, H., « X-shaped structure of bacterial heterotetrameric tRNA synthetase suggests cryptic prokaryote functions and a rationale for synthetase classifications », Nucleic Acids Research, vol. 49, n^o 17,‎ 2021, p. 10106-10119 (DOI 10.1093/nar/gkab707).
3. (en) Zhaoli Yu, Zihan Wu, Ye Li et Qiang Hao, « Structural basis of a two-step tRNA recognition mechanism for plastid glycyl-tRNA synthetase », Nucleic Acids Research,‎ 13 mars 2023, gkad144 (ISSN 0305-1048 et 1362-4962, DOI 10.1093/nar/gkad144, lire en ligne, consulté le 25 mars 2023)

• (en) FRASER MJ, « Glycyl-RNA synthetase of rat liver: partial purification and effects of some metal ions on its activity », Can. J. Biochem. Physiol., vol. 41,‎ 1963, p. 1123-33 (PMID 13959340, DOI 10.1139/o63-128)
• (en) Niyomporn B, Dahl JL, Strominger JL, « Biosynthesis of the peptidoglycan of bacterial cell walls. IX Purification and properties of glycyl transfer ribonucleic acid synthetase from Staphylococcus aureus », J. Biol. Chem., vol. 243, n^o 4,‎ 1968, p. 773-8 (PMID 4295604)