Bisphosphoglycérate mutase

Bisphosphoglycérate mutase
Dimère de bisphosphoglycérate mutase humaine (PDB 2H4Z)
Caractéristiques générales
Symbole	BPGM
N° EC	5.4.2.4
Homo sapiens
Locus	7q33
Masse moléculaire	30 005 Da[1]
Nombre de résidus	259 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 669 HUGO 1093 OMIM 613896 UniProt P07738 RefSeq (ARNm) NM_001293085.1, NM_001724.4, NM_199186.2, XM_011516527.1 RefSeq (protéine) NP_001280014.1, NP_001715.1, NP_954655.1, XP_011514829.1 Ensembl ENSG00000172331 PDB 1T8P, 2A9J, 2F90, 2H4X, 2H4Z, 2H52, 2HHJ, 3NFY GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

La bisphosphoglycérate mutase (BPGM) est une enzyme spécifique aux érythrocytes et aux cellules du placenta catalysant l'isomérisation du 1,3-bisphospho-D-glycérate (1,3-BPG) produit au cours de la glycolyse en 2,3-bisphospho-D-glycérate, qui a la propriété de stabiliser la forme désoxy de l'hémoglobine et donc de rendre plus efficace le transport de l'oxygène dans le sang sous faible pression partielle d'O₂ en adaptant la courbe d'affinitité en conséquence.

	${\displaystyle \rightleftharpoons }$
1,3-BPG		2,3-Bisphospho-D-glycérate

Cette réaction n'est physiologiquement utile qu'en présence d'hémoglobine, où le 2,3-BPG a pour effet de provoquer la libération de l'oxygène lié à l'oxyhémoglobine en stabilisant la désoxyhémoglobine. C'est la raison pour laquelle on ne trouve la BPGM que dans les érythrocytes et le placenta : dans ce dernier, il permet de mettre de plus grandes quantités d'oxygène à disposition du fœtus.

Bisphosphoglycérate mutase

Structure cristalline d'un dimère de bisphosphoglycérate mutase humaine (PDB 1T8P[2]).

Données clés

N° EC	EC 5.4.2.4
N° CAS	9024-52-6

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

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Références

1. Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
2. (en) Wang Y, Wei Z, Bian Q, Cheng Z, Wan M, Liu L, Gong W, « Crystal structure of human bisphosphoglycerate mutase », J. Biol. Chem., vol. 279, n^o 37,‎ septembre 2004, p. 39132–8 (PMID 15258155, DOI 10.1074/jbc.M405982200)