Wolfgang Lubitz

Wolfgang Lubitz (2015)

Wolfgang Lubitz (* 23. Juli 1949 in Berlin) ist ein deutscher Chemiker und Biophysiker. Er ist emeritierter Direktor am Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion in Mülheim an der Ruhr. In seiner Forschung befasste er sich mit den bakteriellen photosynthetischen Reaktionszentren[1][2][3] der Hydrogenase-Enzyme[4] und dem sauerstoffentwickelnden Komplex[5][6] unter Verwendung verschiedener biophysikalischer Techniken. Für seine Beiträge zur Elektronenspinresonanz und deren Anwendungen auf chemische und biologische Systeme wurde er mit einer Festschrift geehrt.[7]

Karriere

Er studierte von 1969 bis 1974 Chemie an der Freien Universität Berlin und promovierte bis 1977 zum Dr. rer. nat. Von 1977 bis 1982 habilitierte er sich an der FU Berlin im Fach Organische Chemie mit den Schwerpunkten Elektronenspinresonanz (EPR) und Doppelresonanzmethoden wie ENDOR/TRIPLE. Von 1979 bis 1989 war er an der FU Berlin als Assistenzprofessor und als außerordentlicher Professor am Fachbereich Chemie tätig. Von 1983 bis 1984 arbeitete er als Max-Kade-Stipendiat an der UC San Diego im Fachbereich Physik mit George Feher an EPR und ENDOR in der Photosynthese. Im Jahr 1989 wurde er außerordentlicher Professor für Experimentalphysik an der Universität Stuttgart. 1991 kehrte er nach Berlin zurück und wurde ordentlicher Professor und Lehrstuhlinhaber für Physikalische Chemie am Max-Volmer-Institut der Technischen Universität Berlin. Dort blieb er bis zum Jahr 2000, als er wissenschaftliches Mitglied der Max-Planck-Gesellschaft und Direktor am Max-Planck-Institut für Strahlenchemie (2003 umbenannt in Max-Planck-Institut für Bioanorganische Chemie und 2012 in Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion) in Mülheim an der Ruhr wurde. Im selben Jahr wurde er zum Honorarprofessor der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf ernannt. Von 2004 bis 2012 war er geschäftsführender Direktor des Max-Planck-Instituts für Chemische Energiekonversion.[8] Seit 2004 ist er Mitglied des Beirats der Tagung der Nobelpreisträger in Lindau, seit 2015 ist er dessen Vizepräsident.[9]

Forschung

Seine Forschungsschwerpunkte sind die elementaren Prozesse der Photosynthese und katalytische Metallzentren in Metalloproteine. Er ist Experte für die Anwendung der EPR-Spektroskopie und quantenchemischer Berechnungen. Er hat über 500 Veröffentlichungen mit mehr als 25.000 Zitaten.[10]

EPR-Spektroskopie

Während seiner gesamten Laufbahn hat die EPR als biophysikalische Technik eine wichtige Rolle gespielt, um Informationen über Radikale, Radikalpaare, Triplett-Zustände und Metallzentren in der Chemie und Biochemie zu gewinnen.[1][11][5] Besonderes Augenmerk wurde auf Methoden gelegt, die in der Lage sind, die Elektron-Kern-Hyperfeinkopplungen zwischen dem Elektronenspin und den Kernspins aufzulösen. Neben den etablierteren Techniken, der Elektronenspin-Echo-Modulation (ESEEM) und der Elektronen-Kern-Doppelresonanz (ENDOR), hat seine Gruppe die Elektronen-Doppelresonanz-(ELDOR) detektierte Kernspinresonanz (NMR, EDNMR) bei einer Reihe von mw-Frequenzen weiterentwickelt und eingesetzt.[12][13][14] Diese Techniken wurden von ihm und seiner Gruppe zur umfassenden Untersuchung bakterieller photosynthetischer Reaktionszentren, ihrer Donor-Akzeptor-Modellkomplexe, des Photosystems I, des Photosystems II,[1][5] und einer Reihe verschiedener Hydrogenasen eingesetzt.[11][4]

Sauerstoffentwicklungskomplex

Zu Beginn seiner Laufbahn standen die bakteriellen photosynthetischen Reaktionszentren und das sauerstoffhaltige Photosystem I und Photosystem II[1] im Mittelpunkt. Er und seine Gruppe untersuchten die lichtinduzierten Chlorophyll-Donor-[2] und Chinon-Akzeptor-Radikal-Ionen[3] der primären Elektronenübertragungskette. Später konzentrierte sich seine Forschung auf den Wasserspaltungszyklus (S-Zustände) des Photosystems II unter Verwendung fortschrittlicher Multifrequenz-Puls-EPR-, ENDOR- und EDNMR-Techniken. Seine Gruppe war in der Lage, die durch Blitzlicht erzeugten, im Gefrierzustand eingefangenen paramagnetischen Zustände S0, S2 und S3 (S1 ist diamagnetisch und S4 ist ein vorübergehender Zustand) des katalytischen Clusters Mn4Ca1Ox zu erkennen und zu charakterisieren. Durch eine sorgfältige Spektralanalyse – unterstützt durch quantenchemische Berechnungen – konnten die Oxidations- und Spin-Zustände aller Mn-Ionen und ihre Spin-Kopplung für alle Zwischenstufen des katalytischen Zyklus nachgewiesen werden.[15][16][17] Weitere Arbeiten unter Verwendung fortgeschrittener Puls-EPR-Techniken, wie EDNMR, haben zu Informationen über die Bindung von Wasser[18] und zu einem Vorschlag für eine effiziente O-O-Bindungsbildung im Endzustand des Zyklus geführt.[15][6]

[NiFe]- und [FeFe]-hydrogenase

Es wurden umfangreiche Arbeiten zur [NiFe]-Hydrogenase durchgeführt, bei denen die magnetischen Tensoren gemessen und mit quantenchemischen Berechnungen in Beziehung gesetzt wurden.[11][4] Durch seine Arbeit wurden die Strukturen aller Zwischenstufen im Aktivierungsweg und katalytischen Zyklus von [NiFe]-Hydrogenasen erhalten. Im Zuge dieser Arbeit wurde ein Röntgenkristallographiemodell der [NiFe]-Hydrogenase mit einer Auflösung von 0,89 Ångström erstellt.[19]

Ähnliche Arbeiten wurden für die [FeFe]-Hydrogenasen durchgeführt.[4] Ein wichtiger Beitrag seiner Forschung war der EPR-spektroskopische Nachweis eines Azapropan-Dithiolat-Liganden (ADT-Ligand) in der Dithiolbrücke des aktiven Zentrums der [FeFe]-Hydrogenase[20] und die Bestimmung der Größe und Ausrichtung des g-Tensors mit Hilfe der Einkristall-EPR.[21] Der ADT-Ligand wurde später durch künstliche Reifung von [FeFe]-Hydrogenasen bestätigt.[22] Mit Hilfe der künstlichen Reifung konnte das Protein ohne den Kofaktor (Enzym) durch Mutagenese in E. coli erzeugt und eine synthetisch hergestellte aktive Stelle eingefügt werden,[22][23][24] was neue Perspektiven in der Hydrogenaseforschung eröffnete.[25]

Preise und Ehrungen

Einzelnachweise

  1. ↑ a b c d Wolfgang Lubitz, Friedhelm Lendzian, Robert Bittl: Radicals, Radical Pairs and Triplet States in Photosynthesis. In: Accounts of Chemical Research. 35. Jahrgang, Nr. 5, 2002, ISSN 0001-4842, S. 313–320, doi:10.1021/ar000084g, PMID 12020169.
  2. ↑ a b F. Lendzian, M. Huber, R. A. Isaacson, B. Endeward, M. Plato, B. Bönigk, K. Möbius, W. Lubitz, G. Feher: The electronic structure of the primary donor cation radical in Rhodobacter sphaeroides R-26: ENDOR and TRIPLE resonance studies in single crystals of reaction centers. In: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 1183. Jahrgang, Nr. 1, 1993, ISSN 0005-2728, S. 139–160, doi:10.1016/0005-2728(93)90013-6.
  3. ↑ a b W. Lubitz, G. Feher: The primary and secondary acceptors in bacterial photosynthesis III. Characterization of the quinone radicals QA− ⋅ and QB− ⋅ by EPR and ENDOR. In: Applied Magnetic Resonance. 17. Jahrgang, Nr. 1, 1999, ISSN 0937-9347, S. 1–48, doi:10.1007/BF03162067.
  4. ↑ a b c d W. Lubitz, H. Ogata, O. Rüdiger, E. J. Reijerse: Hydrogenases. In: Chemical Reviews. 114. Jahrgang, Nr. 8, 2014, S. 4081–4148, doi:10.1021/cr4005814, PMID 24655035 (zenodo.org).
  5. ↑ a b c N. Cox, D. A. Pantazis, F. Neese, W. Lubitz: Biological Water Oxidation. In: Accounts of Chemical Research. 46. Jahrgang, Nr. 7, 2013, S. 1588–1596, doi:10.1021/ar3003249, PMID 23506074 (zenodo.org).
  6. ↑ a b Wolfgang Lubitz, Maria Chrysina, Nicholas Cox: Water oxidation in photosystem II. In: Photosynthesis Research. 142. Jahrgang, Nr. 1, 2019, ISSN 0166-8595, S. 105–125, doi:10.1007/s11120-019-00648-3, PMID 31187340, PMC 6763417 (freier Volltext).
  7. ↑ Wolfgang Lubitz Festschrift Special Issue. In: Journal of Physical Chemistry B Volume 119, Issue 43 (2015). ACS Publications, abgerufen am 5. Dezember 2020.
  8. ↑ Wolfgang Lubitz (Emeriti). In: Max Planck for Chemical Energy Conversion. Open Publishing, abgerufen am 17. Juli 2019.
  9. ↑ Wolfgang Lubitz. In: The Lindau Nobel Laureate Meetings. Open Publishing, abgerufen am 17. Juli 2019.
  10. ↑ Wolfgang Lubitz (Google Scholar). In: Google Scholar. Open Publishing, abgerufen am 5. Dezember 2019.
  11. ↑ a b c Wolfgang Lubitz, Eduard Reijerse, Maurice van Gastel: [NiFe] and [FeFe] Hydrogenases Studied by Advanced Magnetic Resonance Techniques. In: Chemical Reviews. 107. Jahrgang, Nr. 10, 2007, ISSN 0009-2665, S. 4331–4365, doi:10.1021/cr050186q, PMID 17845059.
  12. ↑ N. Cox, W. Lubitz, A. Savitsky: W-band ELDOR-detected NMR (EDNMR) spectroscopy as a versatile technique for the characterisation of transition metal–ligand interactions. In: Molecular Physics. 111. Jahrgang, Nr. 18–19, 2013, ISSN 0026-8976, S. 2788–2808, doi:10.1080/00268976.2013.830783, bibcode:2013MolPh.111.2788C.
  13. ↑ A. Nalepa, K. Möbius, W. Lubitz, A. Savitsky: High-field ELDOR-detected NMR study of a nitroxide radical in disordered solids: Towards characterization of heterogeneity of microenvironments in spin-labeled systems. In: Journal of Magnetic Resonance. 242. Jahrgang, 2014, ISSN 1090-7807, S. 203–213, doi:10.1016/j.jmr.2014.02.026, PMID 24685717, bibcode:2014JMagR.242..203N.
  14. ↑ N. Cox, A. Nalepa, M.-E. Pandelia, W. Lubitz, A. Savitsky: Electron Paramagnetic Resonance Investigations of Biological Systems by Using Spin Labels, Spin Probes, and Intrinsic Metal Ions, Part A (= Methods in Enzymology. Band 563). 2015, ISBN 978-0-12-802834-6, Pulse Double-Resonance EPR Techniques for the Study of Metallobiomolecules, S. 211–249, doi:10.1016/bs.mie.2015.08.016.
  15. ↑ a b N. Cox, M. Retegan, F. Neese, D. A. Pantazis, A. Boussac, W. Lubitz: Electronic structure of the oxygen-evolving complex in photosystem II prior to O-O bond formation. In: Science. 345. Jahrgang, Nr. 6198, 2014, ISSN 0036-8075, S. 804–808, doi:10.1126/science.1254910, PMID 25124437, bibcode:2014Sci...345..804C.
  16. ↑ V. Krewald, M. Retegan, N. Cox, J. Messinger, W. Lubitz, S. DeBeer, F. Neese, D. A. Pantazis: Metal oxidation states in biological water splitting. In: Chemical Science. 6. Jahrgang, Nr. 3, 2015, ISSN 2041-6520, S. 1676–1695, doi:10.1039/C4SC03720K, PMID 29308133, PMC 5639794 (freier Volltext).
  17. ↑ V. Krewald, M. Retegan, F. Neese, W. Lubitz, D. A. Pantazis, N. Cox: Spin State as a Marker for the Structural Evolution of Nature's Water-Splitting Catalyst. In: Inorganic Chemistry. 55. Jahrgang, Nr. 2, 2016, ISSN 0020-1669, S. 488–501, doi:10.1021/acs.inorgchem.5b02578, PMID 26700960.
  18. ↑ Leonid Rapatskiy, Nicholas Cox, Anton Savitsky, William M. Ames, Julia Sander, Marc. M. Nowaczyk, Matthias Rögner, Alain Boussac, Frank Neese, Johannes Messinger, Wolfgang Lubitz: Detection of the Water-Binding Sites of the Oxygen-Evolving Complex of Photosystem II Using W-Band 17O Electron–Electron Double Resonance-Detected NMR Spectroscopy. In: Journal of the American Chemical Society. 134. Jahrgang, Nr. 40, 2012, ISSN 0002-7863, S. 16619–16634, doi:10.1021/ja3053267, PMID 22937979 (zenodo.org).
  19. ↑ H. Ogata, K. Nishikawa, W. Lubitz: Hydrogens detected by subatomic resolution protein crystallography in a [NiFe] hydrogenase. In: Nature. 520. Jahrgang, Nr. 7548, 2015, ISSN 0028-0836, S. 571–574, doi:10.1038/nature14110, PMID 25624102, bibcode:2015Natur.520..571O.
  20. ↑ A. Silakov, B. Wenk, E.J. Reijerse, W. Lubitz: 14N HYSCORE investigation of the H-cluster of [FeFe] hydrogenase: evidence for a nitrogen in the dithiol bridge. In: Physical Chemistry Chemical Physics. 11. Jahrgang, Nr. 31, 2009, ISSN 1463-9076, S. 6592–9, doi:10.1039/b905841a, PMID 19639134, bibcode:2009PCCP...11.6592S.
  21. ↑ Jason W. Sidabras, Jifu Duan, Martin Winkler, Thomas Happe, Rana Hussein, Athina Zouni, Dieter Suter, Alexander Schnegg, Wolfgang Lubitz, Edward J. Reijerse: Extending electron paramagnetic resonance to nanoliter volume protein single crystals using a self-resonant microhelix. In: Science Advances. 5. Jahrgang, Nr. 10, 2019, ISSN 2375-2548, S. eaay1394, doi:10.1126/sciadv.aay1394, PMID 31620561, PMC 6777973 (freier Volltext), bibcode:2019SciA....5.1394S.
  22. ↑ a b G. Berggren, A. Adamska, C. Lambertz, T. R. Simmons, J. Esselborn, M. Atta, S. Gambarelli, J.-M. Mouesca, E. Reijerse, W. Lubitz, T. Happe, V. Artero, M. Fontecave: Biomimetic assembly and activation of [FeFe]-hydrogenases. In: Nature. 499. Jahrgang, Nr. 7456, 2013, ISSN 0028-0836, S. 66–69, doi:10.1038/nature12239, PMID 23803769, PMC 3793303 (freier Volltext), bibcode:2013Natur.499...66B.
  23. ↑ J. Esselborn, C. Lambertz, A. Adamska-Venkatesh, T. Simmons, G. Berggren, J. Noth, J. Siebel, A. Hemschemeier, V. Artero, E. J. Reijerse, M. Fontecave, W. Lubitz, T. Happe: Spontaneous activation of [FeFe]-hydrogenases by an inorganic [2Fe] active site mimic. In: Nature Chemical Biology. 9. Jahrgang, Nr. 10, 2013, ISSN 1552-4450, S. 607–609, doi:10.1038/nchembio.1311, PMID 23934246, PMC 3795299 (freier Volltext).
  24. ↑ Judith F. Siebel, Agnieszka Adamska-Venkatesh, Katharina Weber, Sigrun Rumpel, Edward Reijerse, Wolfgang Lubitz: Hybrid [FeFe]-Hydrogenases with Modified Active Sites Show Remarkable Residual Enzymatic Activity. In: Biochemistry. 54. Jahrgang, Nr. 7, 2015, ISSN 0006-2960, S. 1474–1483, doi:10.1021/bi501391d, PMID 25633077.
  25. ↑ James A. Birrell, Olaf Rüdiger, Edward J. Reijerse, Wolfgang Lubitz: Semisynthetic Hydrogenases Propel Biological Energy Research into a New Era. In: Joule. 1. Jahrgang, Nr. 1, 2017, ISSN 2542-4351, S. 61–76, doi:10.1016/j.joule.2017.07.009.
Personendaten
NAME Lubitz, Wolfgang
KURZBESCHREIBUNG deutscher Chemiker und Biophysiker
GEBURTSDATUM 23. Juli 1949
GEBURTSORT Berlin