Пластоцианиновое семейство медьсвязывающих белков

Медьсвязывающие белки, семейство пластоцианина/азурина
Структура пластоцианина тополя[1].
Структура пластоцианина тополя[1].
Идентификаторы
Символ Copper-bind
Pfam PF00127
InterPro IPR000923
PROSITE PDOC00174
SCOP 1plc
SUPERFAMILY 1plc
OPM superfamily 101
OPM protein 1sfd
CDD cd00920
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель

Пластоцианиновое/азуриновое семейство медьсвязывающих белков (или домен голубых белков первого типа) — семейство маленьких белков способных связывать один атом меди и характеризуемых сильным поглощением с пиком в области 600 нм, благодаря чему в восстановленном состоянии обычно окрашены в ярко-голубой цвет (см. медьсодержащие белки)[2][3]. Самые известные из членов этого класса белков — растительные пластоцианины, маленькие водорастворимые белки хлоропластов, переносящие электрон с цитохрома f, и состоящие в дальнем родстве с бактериальными белками азуринами, которые обмениваются электронами с цитохромом c551. В это же семейство включают белок амицианин из таких бактерий как Methylobacterium extorquens или Paracoccus versutus (Thiobacillus versutus), способных расти на метиламине; аурацианины A и B из Chloroflexus aurantiacus;[4] голубой медьсодержащий протеин из Alcaligenes faecalis; купредоксин из очистков Cucumis sativus (огурца);[5] кузацианин (основный голубой белок) из огурца; галоцианин, мембраносвязанный белок из Natronomonas pharaonis (Natronobacterium pharaonis),[6] псевдоазурин из Pseudomonas; рустицианин из Thiobacillus ferrooxidans;[7] стеллацианин из Rhus vernicifera (японское лаковое дерево); умецианин из корней Armoracia rusticana (хрен); и аллерген Ra3 из амброзии. Этот содержащийся в пыльце белок эволюционно близок перечисленным выше полипептидам, но по-видимому потерял способность связывать медь. Хотя в первичной структуре всех этих белков наблюдается заметное расхождение, участок связывания меди остаётся крайне консервативным.

Примечания

  1. Guss J. M., Bartunik H. D., Freeman HC. Accuracy and precision in protein structure analysis: restrained least-squares refinement of the structure of poplar plastocyanin at 1.33 A resolution (англ.) // Acta Cryst. B[англ.] : journal. — International Union of Crystallography, 1992. — December (vol. 48, no. 6). — P. 790—811. — doi:10.1107/S0108768192004270. — PMID 1492962.
  2. Clingeleffer D. J., Guss J. M., Rogers S. J., Freeman H. C., Garrett T. P. The crystal structure of poplar apoplastocyanin at 1.8-A resolution. The geometry of the copper-binding site is created by the polypeptide (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1984. — Vol. 259, no. 5. — P. 2822—2825. — PMID 6698995.
  3. Hunt L. T., Ryden L. G. Evolution of protein complexity: the blue copper-containing oxidases and related proteins (англ.) // J. Mol. Evol.[англ.] : journal. — 1993. — Vol. 36, no. 1. — P. 41—66. — doi:10.1007/BF02407305. — PMID 8433378.
  4. Meyer T. E., Han J., McManus J. D., Brune D. C., Sanders-Loehr J., Cusanovich M. A., Tollin G., Blankenship R. E. Isolation, characterization, and amino acid sequences of auracyanins, blue copper proteins from the green photosynthetic bacterium Chloroflexus aurantiacus (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1992. — Vol. 267, no. 10. — P. 6531—6540. — PMID 1313011.
  5. Messerschmidt A., Mann K., Thoenes U., Mehrabian Z., Nalbandyan R., Schafer W. The amino acid sequence of a type I copper protein with an unusual serine- and hydroxyproline-rich C-terminal domain isolated from cucumber peelings (англ.) // FEBS Lett.[англ.] : journal. — 1992. — Vol. 314, no. 3. — P. 220—223. — doi:10.1016/0014-5793(92)81475-2. — PMID 1468551.
  6. Oesterhelt D., Mattar S., Scharf B., Rodewald K., Engelhard M., Kent S. B. The primary structure of halocyanin, an archaeal blue copper protein, predicts a lipid anchor for membrane fixation (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1994. — Vol. 269, no. 21. — P. 14939—14945. — PMID 8195126.
  7. Yano T., Fukumori Y., Yamanaka T. The amino acid sequence of rusticyanin isolated from Thiobacillus ferrooxidans (англ.) // FEBS Lett.[англ.] : journal. — 1991. — Vol. 288, no. 1. — P. 159—162. — doi:10.1016/0014-5793(91)81025-4. — PMID 1879547.