Трис (англ. Tris, THAM) — сокращённое название химического соединения трис(гидроксиметил)аминометана (HOCH2)3CNH2. Также используется название трометамин. Трис широко используется в биохимии и молекулярной биологии в качестве буферного раствора,[1] например, в буферных системах TAE и TBE, для растворения нуклеиновых кислот. По химической структуре трис является первичным амином и имеет характерные для аминов свойства, например, конденсируется с альдегидами.
Буферные свойства
Трис имеет pKa 8,06, и эффективен в качестве буфера при pH от 7,0 до 9,2.
Значение pKa снижается приблизительно на 0,03 при снижении температуры на один градус Цельсия.[2][3]
Широко распространённый вариант буферного раствора, Трис-HCl, является кислой солью. Когда pH раствора соответствует pKa, концентрации противоионов равны (OH- для трис-HCl и H+ для трис-основания).
Показано, что трис ингибирует некоторые ферменты,[4][5] и поэтому при изучении белков должен использоваться с осторожностью.
Синтез
Трис синтезируют в две стадии из нитрометана через интермедиат (HOCH2)3CNO2. Восстановление последнего дает трис(гидроксиметил)аминометан.[6]
Применение
Буферные свойства при рН 7—9 соответствуют физиологическим значениям рН для большинства организмов. Эти свойства и низкая стоимость делают трис одним из лучших буферов для биохимии и молекулярной биологии. Трис используют в качестве первичного стандарта для растворов кислот при химическом анализе.
Трис используют в качестве альтернативы гидрокарбонату натрия при лечении метаболического ацидоза.[7]
См. также
Примечания
- ↑ Gomori, G., Preparation of Buffers for Use in Enzyme Studies Архивная копия от 26 июля 2011 на Wayback Machine. Methods Enzymology., 1, 138—146 (1955).
- ↑ El-Harakany, A.A.; Abdel Halima, F.M. and Barakat, A.O. Dissociation constants and related thermodynamic quantities of the protonated acid form of tris-(hydroxymethyl)-aminomethane in mixtures of 2-methoxyethanol and water at different temperatures (англ.) // J. Electroanal. Chem.[англ.] : journal. — 1984. — Vol. 162, no. 1—2. — P. 285—305. — doi:10.1016/S0022-0728(84)80171-0.
- ↑ Vega, C.A.; Butler, R.A. et al. Thermodynamics of the Dissociation of Protonated Tris(hydroxymethy1)aminomethane in 25 and 50 wt % 2-Propanol from 5 to 45 °C (англ.) // J. Chem. Eng. Data : journal. — 1985. — Vol. 30. — P. 376—379. — doi:10.1021/je00042a003.
- ↑ Desmarais, WT; et al. The 1.20 Å resolution crystal structure of the aminopeptidase from Aeromonas proteolytica complexed with Tris: A tale of buffer inhibition (англ.) // Structure : journal. — 2002. — Vol. 10, no. 8. — P. 1063—1072. — doi:10.1016/S0969-2126(02)00810-9. — PMID 12176384.
- ↑ Ghalanbor, Z; et al. Binding of Tris to Bacillus licheniformis alpha-amylase can affect its starch hydrolysis activity. (англ.) // Protein Peptide Lett. : journal. — 2008. — Vol. 15, no. 2. — P. 212—214. — doi:10.2174/092986608783489616. — PMID 18289113.
- ↑ Markofsky, Sheldon B. Nitro Compounds, Aliphatic (неопр.). — 2000. — doi:10.1002/14356007.a17_401.
- ↑ Kallet, RH; Jasmer R.M., Luce JM et al. The treatment of acidosis in acute lung injury with tris-hydroxymethyl aminomethane (THAM) (англ.) // American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 161, no. 4. — P. 1149—1153. — PMID 10764304.
.svg){kind=small}