Матриксная металлопротеиназа

Матриксные металлопротеиназы (MMP) — семейство внеклеточных цинк-зависимых эндопептидаз, способных разрушать все типы белков внеклеточного матрикса. Играют роль в ремоделировании тканей, ангиогенезе, пролиферации, миграции и дифференциации клеток, апоптозе, сдерживании роста опухолей. Задействованы в расщеплении мембранных рецепторов, выбросе апоптозных лигандов, таких как FAS, а также в активации и деактивации хемокинов и цитокинов.[1]

Впервые MMP были описаны у позвоночных в 1962 году, позднее обнаружены у беспозвоночных и растений. Основные отличия MMP от других эндопептидаз — их зависимость от ионов металлов, способность разрушать структуры внеклеточного матрикса.

Гены

Ген Название Локализация Описание
MMP1 Внутритканевая коллагеназа секретируемая
MMP2 Желатиназа-A, 72 kDa-желатиназа секретируемая
MMP3 Стромелизин 1 секретируемая
MMP7 Матрелизин, PUMP 1 секретируемая
MMP8 Нейтрофильная коллагеназа секретируемая
MMP9 Желатиназа-B, 92 kDa-желатиназа секретируемая может играть значимую роль в местном протеолизе внеклеточного матрикса и в миграции лейкоцитов. Может участвовать в костной остеокластической резорбции. Расщепляет IV и V тип коллагена на большие С-концевые и меньшие N-концевые фрагменты. Расщепляет фибронектин, но не ламинин. 
MMP10 Стромелизин 2 секретируемая
MMP11 Стромелизин 3 секретируемая MMP-11 более близка к MT-MMP, активируется конвертазами и секретируется обычно в ассоциации с конвертазно-активируемыми MMP.
MMP12 Металлоэластаза макрофагов секретируемая
MMP13 Коллагеназа 3 секретируемая
MMP14 MT1-MMP мембранно-ассоциируемая type-I transmembrane MMP
MMP15 MT2-MMP мембранно-ассоциируемая type-I transmembrane MMP
MMP16 MT3-MMP мембранно-ассоциируемая type-I transmembrane MMP
MMP17 MT4-MMP мембранно-ассоциируемая glycosyl phosphatidylinositol-attached
MMP18 Коллагеназа 4, xcol4, ксенопус-коллагеназа - Человеческих ортологов не обнаружено
MMP19 RASI-1, иногда также стромелизин-4 -
MMP20 Энамелизин секретируемая
MMP21 X-MMP секретируемая
MMP23A CA-MMP мембранно-ассоциируемая type-II transmembrane cysteine array
MMP23B - мембранно-ассоциируемая type-II transmembrane cysteine array
MMP24 MT5-MMP мембранно-ассоциируемая type-I transmembrane MMP
MMP25 MT6-MMP мембранно-ассоциируемая glycosyl phosphatidylinositol-attached
MMP26 Матрилизин-2, эндометаза -
MMP27 MMP-22, C-MMP -
MMP28 Эпилизин секретируемая Открыта в 2001 году, название получила благодаря своему обнаружению в кератиноцитах человека. В отличие от других MMP, этот фермент конститутивно экспрессирован во многих тканях. Треонин заменяет пролин в его цистеиновом переключателе (PRCGVTD).[2]

См. также

Примечания

  1. ↑ Van Lint P., Libert C. Chemokine and cytokine processing by matrix metalloproteinases and its effect on leukocyte migration and inflammation (англ.) // J. Leukoc. Biol.[англ.] : journal. — 2007. — December (vol. 82, no. 6). — P. 1375—1381. — doi:10.1189/jlb.0607338. — PMID 17709402. Архивировано 20 марта 2020 года.
  2. ↑ Lohi J., Wilson C. L., Roby J. D., Parks WC. Epilysin, a novel human matrix metalloproteinase (MMP-28) expressed in testis and keratinocytes and in response to injury. (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 13. — P. 10134—10144. — doi:10.1074/jbc.M001599200. — PMID 11121398.

Ссылки