Кресцентин

Кресцентин — белок, который является бактериальным гомологом промежуточных филаментов эукариотических клеток. У тубулинов и актинов, главных цитоскелетных белков, есть прокариотические гомологи — белки FtsZ и MreB; также белки промежуточные филаменты эволюционно связаны с белком кресцентином.

Роль кресцентина в поддержании формы клетки

Кресцентин был недавно обнаружен у прокариота Caulobacter crescentus, водной бактерии, которая использует молекулы кресцентина, имеющие форму полумесяца, для большей подвижности. Кресцентин располагается на вогнутой стороне этих клеток и, видимо, необходим для поддержания их формы; мутанты по гену кресцентина имеют палочковидную форму.[1] Чтобы влиять на форму клеток Caulobacter, спирали кресцентиновых филаментов связываются с внутренней стороной мембраны клетки на одной боковой стороне клетки. Это обусловливает искривленную форму более молодых клеток, которые короче, чем шаг спирали кресцентина, но обусловливает спиральную форму более старых и более длинных клеток.[2]

Структура

Как эукариотические промежуточные филаменты, кресцентин формирует волокна и присутствует в клетке в виде спиральных структур. Кресцентин необходим для обеих форм Caulobacter (изогнутая форма и спиральная форма, которую клетки могут принять после длительной стационарной фазы). Молекула кресцентина содержит 430 аминокислотных остатков; его последовательность главным образом состоит из повторяющихся участков длиной в 7 остатков, которые формируют двухспиральную структуру. У последовательности ДНК есть участки, очень похожие на участки генов эукариотических кератинов и ламинов, также отвечающих за формирование двуспиральных структур. Ausmees и др. недавно доказали, что, как белки промежуточных филаментов животных, кресцентин имеет центральный стержень, состоящий из четырех биспиральных сегментов.[3] И эукариотические промежуточные филаменты, и кресцентин обладают первичной последовательностью, включающей в себя четыре α — спиральных сегмента, наряду с не — α — спиральными связующими участками. Важное различие между кресцентином и промежуточными филаментами животных — то, что кресцентин не обладает консенсусными последовательностями на концах стержня, характерными для ламинов и кератинов.

Пучок филаментов

Эукариотические белки промежуточных филаментов собираются в пучки — филаменты диаметров 8-15 нм — внутри клетки. При этом не требуются затраты энергии, то есть, нет надобности в расщеплении АТФ или ГТФ. Ausmees и др. продолжали исследования кресцентиновых волокон, пытаясь выяснить, может ли белок образовывать микрофиламенты такой же формы, как в клетке, в лабораторных условиях. Они обнаружили, что кресцентин действительно может формировать филаменты толщиной приблизительно 10 нм, и что некоторые из этих волокон соединяются боковыми сторонами, формируя пучки, так же, как эукариотические промежуточные филаменты.[3] Схожесть кресцентина с белками эукариотического промежуточного филамента позволяет предполагать, что между этими двумя цитоскелетными белками есть эволюционная связь.

Примечания

1. Møller-Jensen, Jakob, and Löwe, Jan. “Increasing complexity of the bacterial cytoskeleton.” Curr. Opin. Cell. Biol. 2005 Feb.; 17(1): 75-81.
2. Margolin, William. “Bacterial shapes: concave coiled coils curve Caulobacter.” Curr. Biol. 2004 Mar.; 14: 242-244.
3. Ausmees, N. et al. “The bacterial cytoskeleton: an intermediate filament-like function in cell shape.” Cell. 2003 12 December;115(6):705-13.