Вобэнзим

Вобэнзим
Состав
Классификация
Фармакол. группа Противовоспалительные средства;
Иммуномодулирующие средства.
АТХ M09AB52 трипсин, в комбинации с другими препаратами
Лекарственные формы
таблетки покрытые кишечнорастворимой оболочкой

Вобэнзи́м — лекарственное средство, комбинация протеолитических ферментов животного и растительного происхождения с добавлением рутозида. В ряде стран, в том числе в России зарегистрирован как лекарственный препарат (фармакологическая группа: препарат с противовоспалительным и иммуномодулирующим действием)[1], в некоторых других странах, в том числе в США и в Израиле распространяется как БАД. Производитель — «Мукос Эмульсионс ГмбХ», Германия[1].

Состав

В комбинацию Вобэнзим входят следующие активные вещества: панкреатин, папаин, рутозид, бромелаин, трипсин, липаза, амилаза, химотрипсин. В комбинацию также входят несколько вспомогательных веществ[1].

Фармакологическое действие

Вобэнзим оказывает положительное воздействие на ход воспалительного процесса[2][3][4][5][6][7] ; положительно влияет на показатели иммунологической реактивности организма[8]; осуществляет стимуляцию и регуляцию уровня функциональной активности моноцитов‐макрофагов[9][10], способствует снижению уровня провоспалительных цитокинов и повышению продукции противовоспалительных цитокинов[11][12]. Регулирует уровень иммуноглобулинов и активизирует интерфероногенез[13]. Под воздействием ферментов препарата происходит снижение количества циркулирующих иммунных комплексов и фиксированных в тканях мембранных депозитов с ускорением их элиминации (выведения)[12][14].

Препарат облегчает проникновение антибиотиков в очаг воспаления и микробные колонии (биоплёнки), повышая эффективность воздействия антибиотиков[15], нарушает передачу плазмидных генов антибиотикорезистентности в микробных колониях[16], а также одновременно уменьшает нежелательные эффекты антибиотиков, снижает токсическое воздействие антибиотиков на почки и печень, нормализует микрофлору кишечника[17].

Вобэнзим улучшает пластичность эритроцитов и уменьшает агрегацию (слипание) тромбоцитов, снижает общее количество микроагрегатов тромбоцитов, таким образом улучшая микроциркуляцию и реологические свойства крови, а также снабжение тканей кислородом и питательными веществами[18].

Препарат оптимизирует ход воспалительного процесса, прерывает патологический каскад воспаления и предупреждает переход воспалительного процесса в хроническую форму[2][3].

Фармакокинетика

Таблетки препарата Вобэнзим транзиторно проходят верхние отделы желудочно‐кишечного тракта, всасываются в тонком отделе кишечника путём резорбции интактных молекул и, связываясь с транспортными белками крови, поступают в кровоток. Затем ферменты, мигрируя по сосудистому руслу, накапливаются в зоне патологического процесса[19][20][14].

Противопоказания

Вобэнзим противопоказан людям с индивидуальной непереносимостью к какому либо из его компоненетов, людям страдающим заболеваниями связанными с повышенной вероятностью кровотечений (гемофилия, тромбоцитопения и другие). Так же он противопоказан пациентам которые проходят процедуру гемодиализа. В соответствии с регистрацией препарата в России, он противопоказан детям младше 5 лет[1].

Побочные эффекты

Согласно инструкции по употреблению препарата зарегистрированного в России, побочные эффекты от приёма препарата ограничиваются кожными раздражениями (крапивница) и изменениями в консистенции кала. Не были зарегистрированы случаи синдрома отмены или привыкания к препарату[1].

Вместе с тем в литературе описаны случаи тяжёлой аллергической реакции (вплоть до анафилактического шока) в результате ферментной терапии (например, при использовании рецептурного препарата «Вобэ-мугос»[21][22].

Примечания

  1. ↑ 1 2 3 4 5 Регистрационное удостоверение (Государственный реестр лекарственных средств). Дата обращения: 21 июля 2013. Архивировано 31 августа 2013 года.
  2. ↑ 1 2 Lysikova M., Wald M., and Masinovsky Z. Mechanisms of inflammatory reaction and proteolytic enzymes influence upon them Архивная копия от 8 марта 2016 на Wayback Machine // Cytokines and Inflammation, Vol. 3, No. 3, 2004. pp. 48‐53
  3. ↑ 1 2 Lauer D., Müller R., Cott C., Otto A., Naumann M., Birkenmeier G. Modulation of growth factor binding properties of alpha2-macroglobulin by enzyme therapy. (англ.) // Cancer chemotherapy and pharmacology. — 2001. — Vol. 47 Suppl. — P. 4—9. — PMID 11561872.
  4. ↑ Lanchava N., Nemsadze K., Chkhaidze I., Kandelaki E., Nareklishvili N. Wobenzym in treatment of recurrent obstructive bronchitis in children. (англ.) // Georgian medical news. — 2005. — No. 127. — P. 50—53. — PMID 16308444.
  5. ↑ May C., Smola M., Ruda C., Scharnagl E. Randomized open controlled clinical study on the efficacy and tolerance of an oral enzyme preparation in lymphadenectomy patients Архивная копия от 4 марта 2016 на Wayback Machine // International Journal of Immunotherapy. 2001. 17(2-4), 149—152
  6. ↑ Marshall M., Kleine M-W. Efficacy and tolerability of an oral enzyme therapy in the treatment of painful acute superficial thrombophlebitis Архивная копия от 4 марта 2016 на Wayback Machine // Phlebologie, 2001, 30(2), 36-43
  7. ↑ Dusková M., Wald M. Orally administered proteases in aesthetic surgery. (англ.) // Aesthetic plastic surgery. — 1999. — Vol. 23, no. 1. — P. 41—44. — PMID 10022937.
  8. ↑ Zavadova E., Desser L., Mohr T. Stimulation of reactive oxygen species production and cytotoxicity in human neutrophils in vitro and after oral administration of a polyenzyme preparation. (англ.) // Cancer biotherapy. — 1995. — Vol. 10, no. 2. — P. 147—152. — PMID 7663574.
  9. ↑ Trevanil A.S., Andonegui G.A., and Isturiz M.A. Effect of proteolytic enzymes on neutrophil FcRII activity // Immunology, Vol. 82, No. 3, 1994. pp. 632‐637
  10. ↑ Mazurov V.I., Stolov S.V., Linetskaja N.E., and Onyschenko E.F. Systemic enzyme therapy in complex treatment of angina pectoris Архивная копия от 25 марта 2020 на Wayback Machine // International Journal of Immunotherapy, Vol. 17, No. 2‐3‐4, 2001. pp. 113‐120
  11. ↑ Михайлов И. Б., Стернин Ю. И. Избранные вопросы клинической фармакологии системной Энзимотерапии // Архивъ внутренней медицины № 1(3) 2012
  12. ↑ 1 2 Wollenberg G. K., LaMarre J., Rosendal S., Gonias S. L., Hayes M. A. Binding of tumor necrosis factor alpha to activated forms of human plasma alpha 2 macroglobulin. (англ.) // The American journal of pathology. — 1991. — Vol. 138, no. 2. — P. 265—272. — PMID 1704186.
  13. ↑ Sukhikh G.T., Loginova N.S., and Faizullin L.Z. The use of Wobenzym to facilitate interferon synthesis in the treatment of chronic urogenital chlamydiosis Архивная копия от 31 мая 2016 на Wayback Machine // International Journal of Immunotherapy, Vol. 8, No. 3‐4, 1997. pp. 131‐133
  14. ↑ 1 2 Lorkowski G. Gastrointestinal absorption and biological activities of serine and cysteine proteases of animal and plant origin: review on absorption of serine and cysteine proteases. (англ.) // International journal of physiology, pathophysiology and pharmacology. — 2012. — Vol. 4, no. 1. — P. 10—27. — PMID 22461953.
  15. ↑ Тец В. В., соавт. Влияние экзогенных протеолитических ферментов на бактерии // Антибиотики и химиотерапия, Vol. 49, № 15, 2004. pp. 9‐13
  16. ↑ Тец Г. В., соавт. Влияние экзогенных протеолитических энзимов на передачу плазмидных генов в смешанных бактериальных биоплёнках // Антибиотики и химиотерапия, Vol. 54, No. 9‐10, 2009. pp. 3‐5
  17. ↑ Мунина И. И., соавт. Коррекция протеолитическими энзимами нефротоксического действия антибиотиков // Практическая медицина. Инфекционные болезни. Антимикробная терапия, No. 7(83), 2014. pp. 161‐165
  18. ↑ Koshkin V.M., Kirienko A.I. Systemic enzyme therapy in the treatment of acute thrombosis of superficial veins in the lower extremities and postthrombophlebitic disease // International Journal of Immunotherapy, 2001. 17(2-4), 121
  19. ↑ Feldman Steven R., Ney Kathryn A., Gonias Steven L., Pizzo Salvatore V. In vitro binding and in vivo clearance of human α2-macroglobulin after reaction with endoproteases from four different classes // Biochemical and Biophysical Research Communications. — 1983. — Июль (т. 114, № 2). — С. 757—762. — ISSN 0006-291X. — doi:10.1016/0006-291X(83)90845-8.
  20. ↑ LaMarre J., Wollenberg G. K., Gonias S. L., Hayes M. A. Cytokine binding and clearance properties of proteinase-activated alpha 2-macroglobulins. (англ.) // Laboratory investigation; a journal of technical methods and pathology. — 1991. — Vol. 65, no. 1. — P. 3—14. — PMID 1712874.
  21. ↑ Smet PA; Pegt GW; Meyboom RH (1991) Acute circulatory shock following administration of the non-regular enzyme preparation Wobe-Mugos Архивная копия от 1 июля 2012 на Wayback Machine Ned Tijdschr Geneeskd. 135(49):2341-4 ISSN 0028-2162
  22. ↑ W. R. Kiessling, Anaphylactic reaction in enzyme therapy of multiple sclerosis Архивная копия от 19 мая 2015 на Wayback Machine, Fortschr Neurol Psychiatr., 55(12), 1987, pp. 385—386

Ссылки