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Discussão:ChaperonaColoco aqui texto retirado de Chaperonas, em artigo duplicado, para que possa ser aproveitado aqui por quem for da área, para completar o artigo, caso haja tópicos não abordados no artigo já existente. Obs.: o trecho seguinte está "compactado" de modo a despoluir visualmente o contexto da página toda. As chaperonas são responsáveis por manter as proteínas na conformação nao dobrada para que possam passar pelas membranas dos organelos-alvo. As proteínas dobradas nao passam pelos poros, um exemplo de um poro é o translocon. Além disso também existem chaperonas dentro dos organelos alvo que garantem que a proteína entre no organelo e não se enrole nem volte a sair deste. isto é, que seja um movimento unidireccional. Só permite que a proteína se dobre depois da tradução estar terminada, ou seja, depois de toda a proteína estar dentro do organelo e depois da sequencia sinal ter sido clivada. As chaperonas dissociam-se da proteína e aí sim a proteína se pode dobrar na forma madura. Existem vários tipos de chaperonas: Temos a Hsc70 que podemos encontrar no citosol, na matriz da mitocondria e no estroma do cloroplasto Depois temos também a chaperona Bip que se encontra no RE Existe tb a hsc60 no espaço do estroma. Há autores que consideram a calnexina (uma lectina) também um chaperona do RE. {fim compactação}} Eamaral (discussão) 00h22min de 18 de julho de 2010 (UTC) |