血圧調節に関与する酵素「レニン 」とは異なります。
キモシン (英 : chymosin )またはレンニン (英 : rennin )は、レンネット 中に存在するプロテアーゼ である。MEROPS (英語版 ) ではA1ファミリーに属するアスパラギン酸プロテアーゼ である。キモシンは産まれたばかりの反芻動物 の第4胃(ギアラ )の内壁で産生され、摂取した乳 の凝集 (凝乳 )を行う。キモシンはチーズ の製造に広く利用されている。現在ではウシ由来キモシンは、代替的供給源として大腸菌 Escherichia coli 、コウジカビ Aspergillus niger var awamori 、酵母 Kluyveromyces lactis での組換え 発現によっても製造されている。
産生
キモシンは産まれたばかりの反芻動物の第4胃の主細胞 で産生され、摂取した乳汁を凝乳する。その結果、乳は腸に長くとどまることとなり、良く吸収されるようになる。ブタ、ネコ、鰭脚類 など、反芻動物以外の一部の動物もキモシンを産生する[ 2] [ 3] 。
ある研究ではヒトの新生児でもキモシン様の酵素が存在することが報告されているが[ 4] 、他の研究ではこの発見は再現されていない[ 5] 。ヒトの1番染色体 にはキモシンの偽遺伝子 が存在し、タンパク質の産生は行われない[ 3] [ 6] 。ヒトは、ペプシン やリパーゼ といった乳汁の消化を行う他の酵素を持っている[ 7] :262 。
酵素反応
キモシンは、チーズの製造時に乳の沈殿 とカード の形成に利用される。キモシンの天然の基質はκ-カゼイン (英語版 ) であり、105番のフェニルアラニン と106番のメチオニン のアミノ酸 残基の間のペプチド結合 が特異的に切断される[ 8] 。カゼイン の疎水的 なパラカゼイン(para-casein)部分と親水的 な酸性糖ペプチド(acidic glycopeptide)部分が切り離されることで、疎水的部分が凝集しゲル 化が起こる。
κ-カゼインのヒスチジン とキモシンのグルタミン酸 、アスパラギン酸 との間の静電的相互作用 によって、酵素への基質の結合が開始される。キモシンに基質が結合していないときには、β-ヘアピン構造(「フラップ」とも呼ばれる)が活性部位 と水素結合 を形成しており、活性部位を覆うことで基質の結合を防いでいる[ 1] 。
例
反芻動物でキモシンをコードするCym 遺伝子 と、それに対応するヒトの偽遺伝子についての情報を示す。
組換えキモシン
微生物や動物由来のレンネットは不完全であり希少でもあったため、チーズの生産者は代替物を探していた。遺伝子工学 が発展するにつれて、動物の胃からレンネットを産生する遺伝子を抽出し、それらを特定の細菌 、菌類 や酵母へ挿入することで発酵 によってキモシンを生産することが可能となった[ 10] [ 11] 。遺伝子組換え生物は発酵後に取り除かれること、キモシンは発酵培地 から単離されることから、発酵法で生産されたキモシン(fermentation-produced chymosin、FPC)にはいかなる遺伝子組換えに由来する要素や成分も含まれていない[ 12] 。FPCは動物由来のキモシンと同一であり、より効率的に生産される。FPC製品は1990年以降市場に出回っており、理想的な凝乳酵素であると見なされている[ 13] 。
FPCはアメリカ食品医薬品局 (FDA)による登録と認可が行われた、最初の人工的に生産された酵素である。1999年時点ではアメリカ合衆国のハードチーズ の約60%がFPCを用いて製造されており[ 14] 、世界的なレンネット市場で最大80%を占めている[ 15] 。
2008年までに、アメリカ合衆国とイギリスでは商業的に生産されているチーズの約80%から90%がFPCを用いて製造されるようになっている[ 12] 。最も広く利用されているFPCはA. niger またはK. lactis を用いて生産されたものである。
FPCはキモシンBのみを成分として含むため、動物由来のレンネットと比較して高い純度が得られている。動物や微生物由来のレンネットと比較して、FPCはより高い収率で、よりキメが細かく苦みの少ないカードを製造することができる[ 13] 。
出典
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関連文献
外部リンク