エンテロキナーゼ （英 : enterokinase ）またはエンテロペプチダーゼ とは十二指腸 粘膜細胞から分泌されるエンドペプチダーゼ の1つ。不活性のトリプシノーゲンに作用してトリプシン を生成する[ 1] [ 2]
エンテロキナーゼはセリンプロテアーゼ （EC 3.4.21.9 ）である。腸刷子縁膜にエンテロキナーゼを留めておく82–140 kDaの重鎖と触媒サブユニットである35–62 kDaの軽鎖からなり、それぞれジスルフィド結合で繋がっている[ 3] キモトリプシン 様セリンプロテアーゼであり、構造的にそれらのタンパク質と類似している。[ 4]
その名称にもかかわらず、エンテロキナーゼはタンパク質のペプチド結合の加水分解を触媒するセリンプロテアーゼである。エンテロキナーゼはトリプシン 様の活性を示し、特定の切断部位（Asp -Asp-Asp-Asp-Lys ）のリジンの後ろでタンパク質を切断する[ 5] in vivo でその活性化を触媒する。
trypsinogen → trypsin + pro-region (Val -Asp-Asp-Asp-Asp-Lys)
ヒトのエンテロキナーゼは第21染色体 のPRSS7 遺伝子 （ENTK とも呼ばれる）にコードされている。この遺伝子のいくつかのナンセンス突然変異 とフレームシフト突然変異 によりエンテロキナーゼが欠損すると、変異が起きた幼児に深刻な成長障害の症状を示す稀な劣性 の異常を引き起こす[ 6]
エンテロキナーゼは高い特異性を持つので、生化学で利用する際に理想的なツールとなる。C末端タグ（ポリHis のような）をつけた融合タンパク質にこの配列をつけておくと、エンテロキナーゼで切断でき、タンパク質精製の後で標的タンパク質を得ることができる[ 5] [ 7]
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