it Persolfuro

In chimica, il persolfuro si riferisce al gruppo funzionale ${\ce {R-S-S-H}}$ ^[1]. I persolfuri sono intermedi nella biosintesi delle proteine ferro-zolfo e sono invocati come precursori dell'acido solfidrico (H₂S), una molecola di segnalazione.

Nomenclatura

La nomenclatura utilizzata per i composti organosolforati è spesso non sistematica. A volte i persolfuri sono chiamati idrodisolfuri per evitare ulteriormente confusione con i disolfuri con il raggruppamento R-S-S-R, sottolineando la presenza di un H a un'estremità di un legame disolfuro.

Proprietà

Rispetto ai tioli (R-S-H), i persolfuri sono rari. Sono termodinamicamente instabili rispetto alla perdita di zolfo elementare:

{\ce {RSSH -> RSH + {\frac {1}{8}}S8}}

Tuttavia, i persolfuri sono spesso cineticamente stabili.

Il legame S-H è sia più acido che più fragile rispetto ai tioli. Questo può essere visto nell'energia di dissociazione del legame di un tipico persolfuro, che è 22 kcal/mol più debole di un tipico tiolo, e la costante di dissociazione acida pK_a inferiore di circa 6,2 per i persolfuri rispetto a 7,5 per i tioli. Pertanto, i persolfuri esistono prevalentemente nella forma ionizzata a pH neutro. Questo effetto è attribuito alla stabilità del radicale RSS·^[1].

Struttura e reazioni

La struttura del tritile persolfuro è stata determinata mediante cristallografia a raggi X. La lunghezza del legame S-S è di 204 pm e l'angolo diedro C-S-S-H è di 82°. Questi parametri non sono eccezionali^[2]. (C₆H₅)₃CSSH si comporta come una fonte di zolfo, illustrato dalla sua reazione con trifenilfosfina ((C₆H₅)₃P) a dare solfuro di trifenilfosfina e trifenilmetantiolo:

{\ce {(C6H5)3CSSH + P(C6H5)3 -> (C6H5)3CSH + SP(C6H5)3}}

Ruoli biosintetici e catabolici

I cofattori 4-tiouridina e tiamina sono prodotti dall'azione dei persolfuri. La cistationasi genera il persolfuro di cisteina (a volte chiamato tiocisteina) dalla cistina.

I persolfuri sono stati considerati come intermedi nella biodegradazione del solfuro di carbonio (CS₂)^[3] e del mercaptopiruvato.

Note

^ ^a ^b (EN) Chung-Min Park, Laksiri Weerasinghe, Jacob J. Day, Jon M. Fukuto e Ming Xian, Persulfides: Current knowledge and challenges in chemistry and chemical biology, in Molecular Biosystems, vol. 11, n. 7, 2015, pp. 1775–1785, DOI:10.1039/c5mb00216h, PMID 25969163.
^ (EN) T. Spencer Bailey, Lev N. Zakharov e Michael D. Pluth, Understanding Hydrogen Sulfide Storage: Probing Conditions for Sulfide Release from Hydrodisulfides, in Journal of the American Chemical Society, vol. 136, n. 30, 2014, pp. 10573–10576, DOI:10.1021/ja505371z, PMID 25010540.
^ (EN) Catignani, George L. e Robert A. Neal, Evidence for the formation of a protein bound hydrodisulfide resulting from the microsomal mixed function oxidase catalyzed desulfuration of carbon disulfide, in Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 65, n. 2, 1975, pp. 629–636, DOI:10.1016/S0006-291X(75)80193-8, PMID 238535.

Voci correlate

Portale Chimica: il portale della scienza della composizione, delle proprietà e delle trasformazioni della materia

[Xian-1] (EN) Chung-Min Park, Laksiri Weerasinghe, Jacob J. Day, Jon M. Fukuto e Ming Xian, Persulfides: Current knowledge and challenges in chemistry and chemical biology, in Molecular Biosystems, vol. 11, n. 7, 2015, pp. 1775–1785, DOI:10.1039/c5mb00216h, PMID 25969163.

[2] (EN) T. Spencer Bailey, Lev N. Zakharov e Michael D. Pluth, Understanding Hydrogen Sulfide Storage: Probing Conditions for Sulfide Release from Hydrodisulfides, in Journal of the American Chemical Society, vol. 136, n. 30, 2014, pp. 10573–10576, DOI:10.1021/ja505371z, PMID 25010540.

[3] (EN) Catignani, George L. e Robert A. Neal, Evidence for the formation of a protein bound hydrodisulfide resulting from the microsomal mixed function oxidase catalyzed desulfuration of carbon disulfide, in Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 65, n. 2, 1975, pp. 629–636, DOI:10.1016/S0006-291X(75)80193-8, PMID 238535.

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