Lista di emoglobine

L'emoglobina (detta Hb) può presentarsi in varie forme.

Forme fisiologiche

• HbA, α₂β₂: l'Hb fisiologica dell'adulto.
• HbA₂, α₂δ₂: Hb presente in bassissime quantità nell'adulto (2%).
• HbF, α₂γ₂: forma fetale; meno dell’1% del totale.

Altre forme non dannose per l'organismo

• Hb Cowtown, in cui è eliminata una coppia ionica coinvolta nella stabilizzazione dello stato T[1]
• Hb Memphis, con sostituzione di un residuo non carico sulla superficie con un altro di dimensioni simili[1]
• Hb Bibba, con sostituzione di una "leucina" in un'α-elica con una "prolina"[1]
• Hb Milwaukee, con sostituzione di una "valina" con un "glutammato"[1]
• Hb Providence, con sostituzione di una "lisina" che di solito si proietta nella cavità centrale del tetramero con un'"asparagina"[1]
• Hb Philly, con sostituzione di una "tirosina" con una "fenilalanina", eliminando un legame idrogeno all'interfaccia α₁β₁[1]

Forme embrionali

• Hb di Portland, ζ₂γ₂
• Hb Gower, ha due forme:
  • Hb Gower I: ζ₂ε₂
  • Hb Gower II: α₂ε₂

Stati chimico-fisici

• ossiemoglobina: legata all'O₂.
• deossiemoglobina, o emoglobina ridotta: ha ceduto l'O₂.
• carbodiossiemoglobina, o carbaminoemoglobina: ha ceduto l'O₂ ed ha captato una parte dell'anidride carbonica (CO₂).

Emoglobine patologiche

• Hb di Barts, γ₄: presente nell'alfa talassemia da delezione di 4 geni alfa-globinici su 4
• HbH, β₄: presente nell'alfa talassemia da delezione di 3 geni alfa-globinici su 4
• HbS, α₂β₂: dall'inglese Sickle, "falce"; in posizione 6 un aminoacido è stato cambiato, da glutammato a valina. È tipica dell'anemia falciforme.
• HbC, α₂β₂: in posizione 6 un aminoacido è stato cambiato, da glutammato a lisina.
• HbE: in posizione 26 il glutammato viene sostituito da una lisina.
• Hb Lepore, α₂(δβ)₂: è dovuta a un crossover ineguale, per cui si fondono i geni beta e delta. Presenta il promotore tipico della catena δ e perciò non viene espressa. In quanto il promotore è debole e questo diventa un pseudogene (geni non espressi nella cellula a causa del promotore silenziato).
• Hb Antilepore, α₂(βδ)₂: è dovuta a un crossover ineguale, per cui si fondono i geni beta e delta. Presenta il promotore tipico della catena β e perciò viene espressa.
• Hb Philly: nella proteina beta è presente una mutazione puntiforme in posizione 35, da tirosina a fenilalanina.
• Hb Genova: in posizione 28 della catena beta vi è sostituzione di una leucina con prolina.
• Hb Köln: in beta 98 una valina viene sostituita con una metionina.
• Hb Yakima: in posizione beta 99 un'istidina al posto dell'aspartato.
• Hb Kansas: l'asparagina in beta 102 è sostituita con treonina.

Alterazioni chimico-fisiche

• carbossiemoglobina: lega CO, che ha un'affinità per l'Hb maggiore di 240 volte rispetto all'ossigeno.
• metaemoglobina: il ferro presente nella molecola si ossida, passando dallo stato ferroso (2^+) a ferrico (3^+), provocando un caratteristico colore marrone-bluastro, con tendenza al grigio.
• cianoemoglobina: Hb ridotta che lega uno ione cianuro. Quando è presente più del 5% di riduzione si ha cianosi.
• Emoglobina glicata (HbA1c)

Note

1. I principi di biochimica di Lehninger, Elsevier, p. 182.