Fenilalanina 4-monoossigenasi

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fenilalanina 4-monoossigenasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Modello tridimensionale dell'enzima
Numero EC1.14.16.1
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
L-fenilalanina,tetraidrobiopterina:ossigeno ossidoreduttasi (4-idrossilante)
Altri nomi
fenilalaninasi; fenilalanina 4-idrossilasi; fenilalanina idrossilasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
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La fenilalanina 4-monoossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

L-fenilalanina + tetraidrobiopterina + O2 ⇄ L-tirosina + 4a-idrossitetraidrobiopterina

Il sito attivo contiene ferro (II) mononucleare. La reazione coinvolge un arene ossido che si modifica per fornire il gruppo idrossi fenolico. Questo porta alla migrazione dell'idrogeno del C-4 al C-3. Questo processo è conosciuto come spostamento NIH-. La 4a-idrossitetraidrobiopterina generata può deidratarsi in 6,7-diidrobiopterina, sia spontaneamente che mediante l'azione della idrossitetraidrobiopterina deidratasi (numero EC 4.2.1.96[1]). La 6,7-diidrobiopterina può essere ridotta enzimaticamente a tetraidrobiopterina, dalla 6,7-diidropteridina reduttasi (numero EC 1.5.1.34[2]), oppure lentamente si trasforma nel composto più stabile 7,8-diidrobiopterina.

Nel caso di una mutazione genetica che si traduca in una carenza o assenza dell'enzima fenilalanina 4-monoossigenasi si osserva un eccessivo accumulo di fenilalanina nell'organismo. Questo disturbo del metabolismo degli amminoacidi causa una sindrome clinica nota come fenilchetonuria.[3]

Note

  1. ^ (EN) 4.2.1.96, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  2. ^ (EN) 1.5.1.34, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  3. ^ Fenilchetonuria - Pediatria, su Manuali MSD Edizione Professionisti. URL consultato il 15 gennaio 2022.

Bibliografia

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