La scoperta del meccanismo rotazionale ha fatto seguito all'ipotesi chemiosmotica proposta da Peter D. Mitchell nel 1961, secondo la quale l'energia liberata dal gradiente protonico transmembrana porterebbe alla sintesi di ATP tramite un accoppiamento conformazionale.[4]
La subunità polipeptidica F1 è direttamente responsabile della sintesi di ATP; è costituita da 3 subunità proteiche α e 3 subunità proteiche β, organizzate in dimeri α-β disposte come gli spicchi di un'arancia. Al centro vi è la subunità γ che si collega alla struttura della porzione Fo. Associate a F1 vi sono altre subunità, δ ed ε.
La subunità polipeptidica Fo attraversa la membrana mitocondriale interna, nel caso degli eucarioti, o la membrana cellulare, nel caso dei procarioti. Essa costituisce il canale per il passaggio degli ioni H+ (o protoni), i quali forniscono l'energia necessaria alla sintesi di ATP.
La porzione Fo è costituita da una subunità a, 2 subunità b e 10 subunità c organizzate queste ultime come un mazzetto di fiammiferi. Il passaggio dei protoni attraverso il canale creato dalle subunità c della Fo determina la rotazione della subunità γ che a sua volta provoca il cambiamento conformazionale contemporaneo dei 3 dimeri α-β e la sintesi di ATP.
Sulla porzione F1 vi sono 3 siti attivi che catalizzano a turno la sintesi di ATP: uno di questi siti si trova in conformazione β-ATP (che lega ATP), un altro in β-ADP e l'ultimo sito in β-vuoto (incapace di legare ATP). La forza motrice protonica provoca la rotazione dell'asse centrale c che entra in contatto con le subunità β. Ciò causa una modifica conformazionale cooperativa in cui il sito β-ATP viene convertito in β-vuoto rilasciando ATP; quindi il sito β-vuoto passa in conformazione β-ADP che lega debolmente ADP e gruppo fosfato dal solvente e per ultimo il sito β-ADP viene convertito nella conformazione β-ATP a promuovere la condensazione di ADP e Pi.
Termodinamica
Questa sezione sull'argomento biologia è ancora vuota. Aiutaci a scriverla!
