Pyruvate déshydrogénase kinase
Pyruvate déshydrogénase kinase 1
Domaine catalytique d'une PDK1 humaine (PDB 1H1W )
Caractéristiques générales
Symbole
PDK1
N° EC
2.7.11.2
Homo sapiens
Locus
2 q 31.1
Masse moléculaire
49 244 Da [ 1]
Nombre de résidus
436 acides aminés [ 1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO .
Pyruvate déshydrogénase kinase 2
PDK2 de souris avec ADP (PDB 1JM6 )
Caractéristiques générales
Symbole
PDK2
N° EC
2.7.11.2
Homo sapiens
Locus
17 q 21.33
Masse moléculaire
46 154 Da [ 1]
Nombre de résidus
407 acides aminés [ 1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO .
Entrez
5164
HUGO
8810
OMIM
602525
UniProt
Q15119
RefSeq (ARNm )
NM_001199898.1 , NM_001199899.1 , NM_002611.4
RefSeq (protéine )
NP_001186827.1 , NP_001186828.1 , NP_002602.2
Ensembl
ENSG00000005882
PDB
2BTZ , 2BU2 , 2BU5 , 2BU6 , 2BU7 , 2BU8 , 4MP2 , 4MP7 , 4MPC , 4MPE , 4MPN , 4V25 , 4V26
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Pyruvate déshydrogénase kinase 3
PDK3 liée au domaine lipoyle 2 d'un complexe pyruvate déshydrogénase humain (PDB 1Y8N [ 2] )
Caractéristiques générales
Symbole
PDK3
N° EC
2.7.11.2
Homo sapiens
Locus
X p 22.11
Masse moléculaire
46 939 Da [ 1]
Nombre de résidus
406 acides aminés [ 1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO .
Pyruvate déshydrogénase kinase 4
PDK4 humaine (PDB 2E0A )
Caractéristiques générales
Symbole
PDK4
N° EC
2.7.11.2
Homo sapiens
Locus
7 q 21.3
Masse moléculaire
46 469 Da [ 1]
Nombre de résidus
411 acides aminés [ 1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO .
La pyruvate déshydrogénase kinase ou PDHK est une classe d'enzymes inhibant la pyruvate déshydrogénase .
Le pyruvate ne peut donc plus être transformé en acétyl-coenzyme A mais passe par la voie de la lactate déshydrogénase pour se transformer en lactates .
La PDHK existe sous quatre isoformes, PDK1 (en) , PDK2 (en) , PDK3 (en) et PDK4 (en) , chacun ayant une affinité différente sur les trois sites de phosphorylation de la pyruvate déshydrogénase [ 3] .
Notes et références
↑ a b c d e f g et h Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène , avant modifications post-traductionnelles , et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
↑
(en) Masato Kato, Jacinta L. Chuang, Shih-Chia Tso, R. Max Wynn et David T. Chuang , « Crystal structure of pyruvate dehydrogenase kinase 3 bound to lipoyl domain 2 of human pyruvate dehydrogenase complex », The EMBO Journal , vol. 24, no 10, 18 mai 2005 , p. 1763-1774 (PMID 15861126 , PMCID 1142596 , DOI 10.1038/sj.emboj.7600663 , lire en ligne )
↑ Korotchkina LG, Patel MS, Site specificity of four pyruvate dehydrogenase kinase isoenzymes toward the three phosphorylation sites of human pyruvate dehydrogenase , J Biol Chem, 2001;276:37223–37229