Méthionyl-aminopeptidase

Méthionyl-aminopeptidase
N° EC EC 3.4.11.18
N° CAS 61229-81-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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En enzymologie, une méthionyl-aminopeptidase est une hydrolase qui catalyse le clivage de l'acide aminé N-terminal des peptides et des arylamides[1],[2]. Elle agit préférentiellement sur la méthionine. Cette enzyme est une protéine membranaire[3] présente aussi bien chez les procaryotes que chez les eucaryotes[4],[5].

Notes et références

  1. ↑ (en) A. Ben-Bassat, K. Bauer, S. Y. Chang, K. Myambo, A. Boosman et S. Chang, « Processing of the initiation methionine from proteins: properties of the Escherichia coli methionine aminopeptidase and its gene structure. », Journal of Bacteriology, vol. 169, no 2,‎ , p. 751-757 (PMID 3027045, PMCID 211843, DOI 10.1128/jb.169.2.751-757.1987, lire en ligne)
  2. ↑ (en) S. L. Roderick et B. W. Matthews, « Crystallization of methionine aminopeptidase from Escherichia coli », Journal of Biological Chemistry, vol. 263, no 32,‎ , article no 16531 (PMID 3141408, lire en ligne)
  3. ↑ (en) J. O. Freitas Jr, C. Termignoni, D. R. Borges, C. A. M. Sampaio, J. L. Prado et J. A. Guimarães, « Methionine aminopeptidase associated with liver mitochondria and microsomes », International Journal of Biochemistry, vol. 13, no 9,‎ , p. 991-997 (PMID 6795069, DOI 10.1016/0020-711X(81)90004-5, lire en ligne)
  4. ↑ (en) Akira Yoshida et Mei Lin, « NH2-Terminal Formylmethionine- and NH2-Terminal Methionine-Cleaving Enzymes in Rabbits », Journal of Biological Chemistry, vol. 247, no 3,‎ , p. 952-957 (PMID 4110013, lire en ligne)
  5. ↑ (en) Susumu Tsunasawa et Kozo Narita, « [46] Acylamino acid-releasing enzyme from rat liver », Methods in Enzymology, vol. 45,‎ , p. 552-561 (PMID 13267, DOI 10.1016/S0076-6879(76)45049-8, lire en ligne)