Disulfure de glutathion

Disulfure de glutathion
Structure du disulfure de glutathion
Identification
Nom UICPA	(2S,2’S)-5,5’-[disulfanediylbis({(2R)- 3-[(carboxyméthyl)amino]-3-oxopropane-1,2-diyl}imino)]bis(acide 2-amino-5-oxopentanoïque)
Synonymes	GSSG, glutathion oxydé
N^o CAS	27025-41-8
N^o ECHA	100.043.777
N^o CE	248-170-7
PubChem	65359
ChEBI	17858
SMILES	N[C@@H](CCC(=O)N[C@@H](CSSC[C@H](NC(=O)CC[C@H](N)C(O)=O)C(=O)NCC(O)=O)C(=O)NCC(O)=O)C(O)=O PubChem, vue 3D
InChI	Std. InChI : vue 3D InChI=1S/C20H32N6O12S2/c21-9(19(35)36)1-3-13(27)25-11(17(33)23-5-15(29)30)7-39-40-8-12(18(34)24-6-16(31)32)26-14(28)4-2-10(22)20(37)38/h9-12H,1-8,21-22H2,(H,23,33)(H,24,34)(H,25,27)(H,26,28)(H,29,30)(H,31,32)(H,35,36)(H,37,38)/t9-,10-,11-,12-/m0/s1 Std. InChIKey : YPZRWBKMTBYPTK-BJDJZHNGSA-N
Propriétés chimiques
Formule	C20H32N6O12S2  [Isomères]
Masse molaire[1]	612,631 ± 0,033 g/mol C 39,21 %, H 5,26 %, N 13,72 %, O 31,34 %, S 10,47 %,
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.
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Le disulfure de glutathion (GSSG) est un dimère de molécules de glutathion unies par un pont disulfure[2].

Dans les cellules vivantes, le disulfure de glutathion est réduit en deux molécules de glutathion à l'aide du NADPH, coenzyme réductrice de la glutathion réductase[3]. Des enzymes à l'action antioxydante telles que la glutathion peroxydase et les peroxyrédoxines produisent du disulfure de glutathion en réduisant les peroxydes tels que le peroxyde d'hydrogène H₂O₂ et les hydroperoxydes organiques[4] :

2 GSH + ROOH → GSSG + ROH + H₂O.

D'autres enzymes, telles que les glutarédoxines, produisent du disulfure de glutathion par échange thiol-disulfure avec des ponts disulfures de protéines ou d'autres composés à plus faible poids moléculaire tels que le disulfure de coenzyme A et l'acide déshydroascorbique[5] :

2 GSH + R-S-S-R → GSSG + 2 RSH.

Notes et références

1. Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
2. (en) A. Meister et M. E. Anderson, « Glutathione », Annual Review of Biochemistry, vol. 52,‎ juillet 1983, p. 711-760 (PMID 6137189, DOI 10.1146/annurev.bi.52.070183.003431, lire en ligne)
3. (en) S. M. Deneke et B. L. Fanburg, « Regulation of cellular glutathione », American Journal of Physiology, vol. 257, n^o 4 Pt 1,‎ octobre 1989, L163-L173 (PMID 2572174, lire en ligne)
4. (en) Alton Meister, « Glutathione metabolism and its selective modification », Journal of Biological Chemistry, vol. 263, n^o 33,‎ 25 novembre 1988, p. 17205-17208 (PMID 3053703, lire en ligne)
5. (en) A. Holmgren, C. Johansson, C. Berndt, M.E. Lönn, C. Hudemann et C. H. Lillig, « Thiol redox control via thioredoxin and glutaredoxin systems », Biochemical Society Transactions, vol. 33, n^o Pt 6,‎ décembre 2005, p. 1375-1377 (PMID 16246122, DOI 10.1042/BST20051375, www.researchgate.net/publication/7520814_Thiol_redox_control_via_thioredoxin_and_glutaredoxin_systems/file/d912f50d179d273819.pdf)