Plastoquinol—plastocianina reductasa

plastoquinol—plastocianina reductasa
Estructuras disponibles
PDB
 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Identificadores
externos
Número EC 1.10.9.1
Número CAS 79079-13-3
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]

La plastoquinol—plastocianina reductasa (EC 1.10.9.1), es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

2 plastocianina oxidada
[lumen tilacoide]
+ plastoquinol
[membrana tilacoide]
+ 2 H+
[estroma cloroplasto]
2 plastocianina
[lumen tilacoide]
+ plastoquinona
[membrana tilacoide]
+ 4 H+
[lumen tilacoide]

Por lo tanto los sustratos de esta enzima son plastocianina oxidada, plastoquinol y toma iones hidrógeno del estroma del cloroplasto; mientras que sus productos son plastocianina reducida, plastoquinona y libera iones hidrógeno del lado del lumen del tilacoide.

Clasificación

La enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre fenoles y sustancias relacionadas como dadores de electrones y con una cuproproteína como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es plastoquinol:plastocianina-oxidada oxidorreductasa. Otros nombres de uso común pueden ser: complejo citocromo b6-f, complejo citocromo b6/f, plastoquinol/plastocianina oxidorreductasa y complejo citocromo b6f.[1][2]

Estructura y función

La plastoquinol reductasa contiene dos citocromos tipo b, dos citocromos tipo c (cn y f), y un clúster [2Fe-2S] de Rieske. Esta proteína actúa como una bomba de protones, bombeando iones hidrógeno desde el estroma del cloroplasto al lumen del tilacoide.

Véase también

Referencias

  1. Hurt, E. and Hauska, G. (1981). «A cytochrome f/b6 complex of five polypeptides with plastoquinol-plastocyanin-oxidoreductase activity from spinach chloroplasts». Eur. J. Biochem. 117 (3): 591-595. PMID 6269845. doi:10.1111/j.1432-1033.1981.tb06379.x. 
  2. Cramer, W.A. and Zhang, H. (2006). «Consequences of the structure of the cytochrome b6f complex for its charge transfer pathways». Biochim. Biophys. Acta 1757 (5-6): 339-345. PMID 16787635. doi:10.1016/j.bbabio.2006.04.020. 

Enlaces externos