Flavín adenín dinucleótido

 
Flavín adenín dinucleótido
General
Fórmula estructural Imagen de la estructura
Fórmula molecular C27H33P2N9O15
Identificadores
Número CAS 146-14-5[1]​
ChEBI 16238
ChEMBL CHEMBL1232653
ChemSpider 559059
DrugBank DB03147
PubChem 643975
UNII ZC44YTI8KK
KEGG C00016 D00005, C00016
InChI=InChI=1S/C27H33N9O15P2/c1-10-3-12-13(4-11(10)2)35(24-18(32-12)25(42)34-27(43)33-24)5-14(37)19(39)15(38)6-48-52(44,45)51-53(46,47)49-7-16-20(40)21(41)26(50-16)36-9-31-17-22(28)29-8-30-23(17)36/h3-4,8-9,14-16,19-21,26,37-41H,5-7H2,1-2H3,(H,44,45)(H,46,47)(H2,28,29,30)(H,34,42,43)/t14-,15+,16+,19-,20+,21+,26+/m0/s1
Key: VWWQXMAJTJZDQX-UYBVJOGSSA-N
Propiedades físicas
Masa molar 785,157 g/mol
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El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina (abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida) es una coenzima que interviene en las reacciones metabólicas de oxidación-reducción.[2]​[3]​

Estructura química

El FAD es una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B2),[4]​ unida a un pirofosfato (PPi), este unido a una ribosa y ésta unida a una adenina.[5]​ Por tanto, la molécula es en realidad ADP unido a riboflavina; o también AMP unido a la coenzima Flavín mononucleótido o FNDH2.

Reducción del FAD
Estructura de FAD, antes y después de reducirse. Las letras R son representativas del Resto de la estructura sin Cambios.

Función

El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente reacción:

Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para intervenir como dador de energía o de poder reductor en el metabolismo. Por ejemplo, el FAD (y también el NAD) se reduce en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración aeróbica).[6]​

La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD+ (un coenzima con similar función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. [7]​Esto se debe a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es suficientemente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a NADH.

La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).

Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y permanentemente a la enzima mediante un enlace covalente. [8]​

Referencias

  1. ↑ Número CAS
  2. ↑ Nelson, David; Cox, Michael. «Glosario». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. G-7. ISBN 978-84-282-1410-0. 
  3. ↑ Merriam Webster. «FAD» (en inglés). Consultado el 12 de marzo de 2012. 
  4. ↑ Nelson, David; Cox, Michael (2005). «Otras funciones de los nucleótidos». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. 301. ISBN 978-84-282-1410-0. 
  5. ↑ «Estructura y Función del FAD». 
  6. ↑ Nelson, David; Cox, Michael (2005). «Reacciones de oxidación-reducción biológicas». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega. p. 515-517. ISBN 978-84-282-1410-0. 
  7. ↑ «La Respuesta, ¿Cuál es la función del NAD y el FAD?». 
  8. ↑ «Lifeder. (14 de marzo de 2024). Flavín adenín dinucleótido (FAD).».