Epóxido hidrolasa microsomal

Epóxido hidrolasa microsomal
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Número EC	3.3.2.9
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e

La epóxido hidrolasa microsomal (EC 3.3.2.9) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:

óxido de cis-estilbeno + H
2O ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ (+)-(1R,2R)-1,2-difeniletano-1,2-diol

Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son el óxido de cis-estilbeno y agua, mientras que su producto es el (+)-(1R,2R)-1,2-difeniletano-1,2-diol.

Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas, más específicamente a aquellas que actúan sobre enlaces tipo éter (éter hidrolasas). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es óxido de cis-estilbeno hydrolase. Otros nombre de uso común para esta clase de enzimas son epóxido hidratasa (ambiguo)', epóxide hidratasa microsomal (ambiguo), epóxido hidrasa, epóxido hidrasa microsomal, óxido de areno hidratasa (ambiguo), benzo[a]pireno-4,5-óxido hidratasa, benzo(a)pireno-4,5-epóxido hidratasa, arilepóxido hidrasa (ambiguo), cis-epóxide hidrolasa, y mEH. Esta enzima participa en el metabolismo de xenobióticos por medio del complejo citocromo p450.

Esta clase de enzimas también desempeña un papel en la recaptación de sales biliares en el intestino grueso.

Referencias

• Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd ed., vol. 7, Academic Press, New York, 1972, p. 199-212.
• Lu AY, Ryan D, Jerina DM, Daly JW, Levin W (1975). «Liver microsomal expoxide hydrase. Solubilization, purification, and characterization». J. Biol. Chem. 250 (20): 8283-8. PMID 240858. 
• Oesch F (1974). «Purification and specificity of a human microsomal epoxide hydratase». Biochem. J. 139 (1): 77-88. PMC 1166253. PMID 4463951. 
• Oesch F, Daly J (1971). «Solubilization, purification, and properties of a hepatic epoxide hydrase». Biochim. Biophys. Acta. 227 (3): 692-7. PMID 4998715. doi:10.1016/0005-2744(71)90018-0. 
• Bellucci G, Chiappe C, Ingrosso G (1994). «Kinetics and stereochemistry of the microsomal epoxide hydrolase-catalyzed hydrolysis of cis-stilbene oxides». Chirality. 6 (7): 577-82. PMID 7986671. doi:10.1002/chir.530060711. 
• Morisseau C, Hammock BD (2005). «Epoxide hydrolases: mechanisms, inhibitor designs, and biological roles». Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 45: 311-33. PMID 15822179. doi:10.1146/annurev.pharmtox.45.120403.095920. 
• Fretland AJ, Omiecinski CJ (2000). «Epoxide hydrolases: biochemistry and molecular biology». Chem. Biol. Interact. 129 (1–2): 41-59. PMID 11154734. doi:10.1016/S0009-2797(00)00197-6. 
• Oesch F (1973). «Mammalian epoxide hydrases: inducible enzymes catalysing the inactivation of carcinogenic and cytotoxic metabolites derived from aromatic and olefinic compounds». Xenobiotica 3 (5): 305-40. PMID 4584115. doi:10.3109/00498257309151525. 
• Lacourciere GM, Armstrong RN (1994). «Microsomal and soluble epoxide hydrolases are members of the same family of C-X bond hydrolase enzymes». Chem. Res. Toxicol. 7 (2): 121-4. PMID 8199297. doi:10.1021/tx00038a001. 
• Newman JW, Morisseau C, Hammock BD (2005). «Epoxide hydrolases: their roles and interactions with lipid metabolism». Prog. Lipid. Res. 44 (1): 1-51. PMID 15748653. doi:10.1016/j.plipres.2004.10.001. 

• Datos: Q6840292