Cristalina Z

Cristalina Z
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Nomenclatura	Otros nombres Cristalina zeta, cristalina ζ, ζ-cristalina, NADPH-Quinona reductasa,CRYZ
Símbolo	2419
Identificadores externos	OMIM: 123691 MGI: 88527 HomoloGene: 133907 GeneCards: Gen 1429  Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.6.5.5
Número CAS	9032-20-6
Locus	Cr. 1 p31.1
Taxón	Bilateria (ID:33213) NCBI UniProt
Ontología génica Función molecular Oxidorreducción de Quinonas Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Tamaño	329 (aminoácidos)
Peso molecular	35207 (Da)
Estructura	Homotetrámero
Tipo de proteína	Oxidorreductasa de Quinonas
Funciones	Oxidorreducción de Quinonas
Dominio proteico	Dominio Alcohol Deshidrogenasa GroES-like, Dominio Quinona Oxidorreductasa/Cristalina Z
Datos enzimáticos
Actividad catalítica	Reducción de Quinona en Semiquinona
Cofactor(es)	Zn^2+, NADPH
Datos del Receptor/Ligando
Agonistas	Cannabidiol
Antagonistas	Cannabidiol, Dicumarol, Nitrofurantoína
Datos biotecnológicos/médicos
Enfermedades	Nefropatía familiar endémica del Danubio, Cardiomiopatía, Anemia
Fármacoss	Dicumarol, Cannabidiol, Cannabis, Nabiximol, 2'-monofosfoadenosina-5'-difosforribosa, NADP, NADPH, Quinona
Información adicional
Localización subcelular	Citosol
Modificaciones	Ubiquitinación de Lys23
Ruta(s)	Reducción de Quinona
Interacciones moleculares	FOS, NFE2L2, FXYD2
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	1429 12972
Ensembl	Véase HS Véase MM
UniProt	Q08257 P47199
RefSeq (ARNm)	NM_001130043.1 NM_001134759.1 NM_001889.4 NM_001130042.1 NM_001130043.1 NM_001134759.1 NM_001889.4 NM_009968.3
RefSeq (proteína) NCBI	XP_005270548.1 XP_016855857.1 NP_001123515.1 NP_001880.2 NP_001128231.1 NP_001123514.1 XP_011539049.1 XP_016855856.1 XP_005270548.1 XP_016855857.1 NP_001123515.1 NP_001880.2 NP_001128231.1 NP_001123514.1 XP_011539049.1 NP_034098.1
PubMed (Búsqueda)	[1] [2]
v t e

La cristalina Z, cristalina zeta, cristalina ζ o ζ-cristalina[1]​ es una proteína enzima oxidorreductasa que actúa sobre la familia de las quinonas.[1]​[2]​[3]​ Suele encontrarse en células del epidídimo de los machos de varias especies de animales superiores.[1]​ Esta enzima es dependiente de NADPH.[1]​[2]​[3]​ En el ser humano, viene codificada por el gen CRYZ.[1]​[3]​ Esta enzima responde al nombre de EC1.6.5.5 según la "nomenclatura EC" para enzimas.[1]​ Además, es una proteína de unión al ARNm por su región UTR-3'[1]​ de proteínas mitocondriales antiapoptóticas del tipo Bcl-2.[4]​ En su estructura cuaternaria se puede identificar como un homotetrámero.[1]​

Reacción

$${\displaystyle {\ce {NADPH + H+ + 2Quinona -> NADP+ + 2Quinona^{.}}}}$$$${\displaystyle {\ce {NADPH + H+ + 2Quinona -> NADP+ + 2Semiquinona}}}$$
Ambas reacciones son equivalentes y ambas se encuentran catalizadas específicamente por la cristalina ζ.

Referencias

1. «CRYZ Gene - Zeta Crysatllin» (en inglés). 
2. Rao, PV (1 de enero de 1992). «Identification and characterization of the enzymatic activity of ζ-crystallin from guinea pig lens. A novel NADPH:quinone oxidoreductase.» [Identificación y caracterización de la actividad enzimática de la cristalina Z en lentes de cobayas. Una nueva NADPH:quinona oxidoreductasa.]. The Journal of Biological Chemistry (en inglés). Bethesda, Maryland, Estados Unidos de América. PMID 1370456. 
3. Gonzalez, P (15 de mayo de 1994). «Organization of the human zeta-crystallin/quinone reductase gene (CRYZ)» (en inglés). Bethesda, Maryland, Estados Unidos de América. PMID 8088825. doi:10.1006/geno.1994.1272. 
4. Lapucci, A (Junio de 2010). «Zeta-Crystallin is a bcl-2 mRNA binding protein involved in bcl-2 overexpression in T-cell acute lymphocytic leukemia» (en inglés). Florencia, Italia. PMID 20103721. doi:10.1096/fj.09-140459. 

• Datos: Q84251329