Squalen-Monooxygenase

Squalen-Monooxygenase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	574 Aminosäuren
Kofaktor	FAD
Bezeichner
Gen-Name	SQLE
Externe IDs	OMIM: 602019 UniProt Q14534
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.14.99.7, Monooxygenase
Reaktionsart	Addition eines Sauerstoffatoms
Substrat	Squalen + red.Acc./H2 + O2
Produkte	Squalenepoxid + ox.Acc. + H2O
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Eukaryoten, wenige Bakterien[1]

Die Squalen-Monooxygenase (Squalenepoxidase, SE) ist das Enzym, das die Oxidation von Squalen zu S-Squalen-2,3-epoxid katalysiert. Diese Reaktion findet in Eukaryoten und manchen Bakterien statt; in Tieren ist sie Teil der Cholesterinbiosynthese. Im Mensch ist SE in den Mikrosomen lokalisiert.[1][2][3] Die „-fin“ Antimykotika, wie Terbinafin oder Amorolfin, hemmen die Squalenepoxidase und finden Anwendung z. B. bei der Bekämpfung von Nagelpilz.

Katalysierte Reaktion

+ AH₂ + O₂ ⇔ + A + H₂O

Squalen wird zu (S)-Squalen-2,3-epoxid oxidiert, der Acceptor wird dehydriert.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Cholesterinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

• Jassal / reactome: Squalene is oxidized to its epoxide

Einzelnachweise

1. InterPro-Eintrag
2. Lamb DC, Jackson CJ, Warrilow AG, Manning NJ, Kelly DE, Kelly SL: Lanosterol biosynthesis in the prokaryote Methylococcus capsulatus: insight into the evolution of sterol biosynthesis. In: Mol. Biol. Evol. 24. Jahrgang, Nr. 8, August 2007, S. 1714–21, doi:10.1093/molbev/msm090, PMID 17567593. 
3. UniProt Q14534