roGFP besitzt im Vergleich zur Wildtyp-Form des GFP zwei Cysteine in der β-Barrel-Struktur des GFP an den Positionen 147 und 204 auf zwei benachbarten β-Strängen in der zytosolischen Variante des roGFP1 (Mutationen C48S, S147C).[3] Durch Oxidation der Thiolgruppen der Cysteine wird Cystin gebildet, was sich in einer Blauverschiebung der Fluoreszenz des roGFP auswirkt.[4]
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↑Gutscher, M., Pauleau, A.L., Marty, L., Brach, T., Wabnitz, G.H., Samstag, Y., Meyer, A.J., and Dick, T.P.: Real-time imaging of the intracellular glutathione redox potential. In: Nat Methods. 5. Jahrgang, Nr.6, 2008, S.553–559, doi:10.1038/NMETH.1212, PMID 18469822.
↑Brach T, Soyk S, Müller C, Hinz G, Hell R, Brandizzi F, Meyer AJ: Non-invasive topology analysis of membrane proteins in the secretory pathway. In: Plant J. 57. Jahrgang, Nr.3, 2009, S.534–41, doi:10.1111/j.1365-313X.2008.03704.x, PMID 18939964.
↑Schwarzländer M, Fricker MD, Sweetlove LJ: Monitoring the in vivo redox state of plant mitochondria: Effect of respiratory inhibitors, abiotic stress and assessment of recovery from oxidative challenge. In: Biochim Biophys Acta. 1787. Jahrgang, Nr.5, 2009, S.468–75, doi:10.1016/j.bbabio.2009.01.020, PMID 19366606.
↑S. Pouvreau: Genetically encoded reactive oxygen species (ROS) and redox indicators. In: Biotechnology journal. Band 9, Nummer 2, Februar 2014, S. 282–293, ISSN1860-7314. doi:10.1002/biot.201300199. PMID 24497389.