Phenylalaninhydroxylase

Phenylalaninhydroxylase
Phenylalaninhydroxylase
nach PDB 1KW0

Vorhandene Strukturdaten: 1KW0

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 452 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Fe2+, Tetrahydrobiopterin
Bezeichner
Gen-Name PAH
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.14.16.1, Monooxygenase
Substrat L-Phenylalanin + Tetrahydrobiopterin + O2
Produkte L-Tyrosin + 4a-Hydroxytetrahydrobiopterin
Vorkommen
Homologie-Familie Phenylalaninhydroxylase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Die Phenylalaninhydroxylase (PAH) ist dasjenige Enzym, das in allen Lebewesen den Umbau von L-Phenylalanin zu Tyrosin katalysiert. Es ist daher unentbehrlich für alle Eukaryoten, für die hohe Konzentrationen von Phenylalanin im Organismus schädlich sind. PAH ist eisenhaltig, wobei das Eisen nicht an Häm gebunden ist, und bindet Tetrahydrobiopterin als Cofaktor. Dabei wird ein Sauerstoffatom aus einem O2-Molekül für die OH-Gruppe im Tyrosin und das andere im Tetrahydrobiopterin gebunden (s. Mischfunktionelle Monooxygenasen).

Beim Menschen kommt es hauptsächlich in der Zellflüssigkeit (dem Cytosol) von Leberzellen vor. Mutationen am PAH-Gen können zu geringerer bis fehlender Aktivität des Enzyms und entsprechend zu Hyperphenylalaninämie bis hin zur Phenylketonurie führen.[1]

Katalysiertes Reaktionsgleichgewicht

L-Phenylalanin + Tetrahydrobiopterin + O2 ⇔
⇔ L-Tyrosin + Hydroxytetrahydrobiopterin

Phenylalanin wird zu Tyrosin oxidiert und umgekehrt Tyrosin zu Phenylalanin reduziert.

Einzelnachweise

  1. ↑ UniProt P00439
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Phenylalanin-Hydroxylase – Lern- und Lehrmaterialien
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