Argininosuccinat-Lyase

Argininosuccinat-Lyase
Argininosuccinat-Lyase
Argininosuccinat lyase dimer, Human nach PDB 1AOS

Vorhandene Strukturdaten: 1aos, 1k62

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 48,7 bis 51,7 Kilodalton / 438 bis 464 Aminosäuren (je nach Isoform)
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Isoformen 3
Bezeichner
Gen-Name ASL
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.3.2.1, Lyase
Reaktionsart Spaltung einer C-N-Bindung
Substrat Argininosuccinat
Produkte Fumarat + Arginin
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 435 109900
Ensembl ENSG00000126522 ENSMUSG00000025533
UniProt P04424 Q91YI0
Refseq (mRNA) NM_000048 NM_133768
Refseq (Protein) NP_000039 NP_598529
Genlocus Chr 7: 66.08 – 66.09 Mb Chr 5: 130.01 – 130.02 Mb
PubMed-Suche 435 109900

Die Argininosuccinat-Lyase (ASL) ist das Enzym, das die Spaltung von Argininosuccinat in Arginin und Fumarat katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Lebewesen als letzter Schritt der Arginin-Biosynthese statt, zählt aber auch in Wirbeltieren als Teilschritt des Harnstoffzyklus. Mutationen im ASL-Gen können ASL-Mangel verursachen, einem Harnstoffzyklusdefekt mit Ausscheidung von Argininobernsteinsäure im Urin.[2][3]

ASL eignet sich aufgrund seiner spezifischen Expression als Laborwert für Lebererkrankungen.[4]

Katalysierte Reaktion

Argininosuccinat ⇔ Fumarat + Arginin

Argininosuccinat zerfällt in Fumarat und Arginin.

Wikibooks: Harnstoffzyklus – Lern- und Lehrmaterialien

Einzelnachweise

  1. ↑ Homologe bei OMA
  2. ↑ UniProt P04424
  3. ↑ Trevisson E, Salviati L, Baldoin MC, et al.: Argininosuccinate lyase deficiency: mutational spectrum in Italian patients and identification of a novel ASL pseudogene. In: Hum. Mutat. 28. Jahrgang, Nr. 7, Juli 2007, S. 694–702, doi:10.1002/humu.20498, PMID 17326097.
  4. ↑ Feng JF, Chen TM, Wen YA, Wang J, Tu ZG: Study of serum argininosuccinate lyase determination for diagnosis of liver diseases. In: J. Clin. Lab. Anal. 22. Jahrgang, Nr. 3, 2008, S. 220–7, doi:10.1002/jcla.20245, PMID 18484660.