Das Ausmaß der Adenylierung der Glutamin-Synthetase hängt von dem Verhältnis von Glutamin zu α-Ketoglutarat ab. Je größer das Verhältnis, desto mehr erfolgt eine Adenylierung bei den Monomeren, wodurch ihre Enzymaktivität abnimmt. Daher ist die Adenylierung ein Anzeichen für ausreichende Konzentrationen an Glutamin-gebunden Amin, eine geringe Adenylierung dagegen zu einer verstärkten Fixierung von Ammoniak durch die Glutamin-Synthetase.
Die adenylierenden Enzyme der ANL-Familie umfassen z. B. Acyl- und Aryl-CoA-Synthetasen, die firefly luciferase und die Adenylierungs-Domänen der modularen nicht-ribosomalen Peptidsynthetasen (NRPS).[5] In NRPS erfolgt durch die Adenylierung die Initiation der Proteinbiosynthese durch Aktivierung der Aminosäure.[6]
Einzelnachweise
↑K. K. Han, A. Martinage: Post-translational chemical modification(s) of proteins. In: The International journal of biochemistry. Band 24, Nummer 1, 1992, S. 19–28, PMID 1582530.
↑R. H. Garrett, C. M. Grisham in: Biochemistry, 3rd ed. Belmont, CA: Thomas, 2007, S. 815–820.
↑M. P. Müller, M. F. Albers, A. Itzen, C. Hedberg: Exploring adenylylation and phosphocholination as post-translational modifications. In: ChemBioChem Band 15, Nummer 1, Januar 2014, S. 19–26, doi:10.1002/cbic.201300508. PMID 24174209.
↑A. M. Gulick: Conformational dynamics in the Acyl-CoA synthetases, adenylation domains of non-ribosomal peptide synthetases, and firefly luciferase. In: ACS Chemical Biology. Band 4, Nummer 10, Oktober 2009, S. 811–827, doi:10.1021/cb900156h. PMID 19610673. PMC 2769252 (freier Volltext).