Łańcuch J (ang. J Chain, J od joining - łączący) – białko stanowiące element struktury polimerycznych form immunoglobulin IgM i IgA[1]. Zbudowany jest z 137 aminokwasów i kodowany przez gen JCHAIN[2][3].
Budowa
Masa cząsteczkowa łańcucha J wynosi ok. 15,6 kDa[4].
Wykazuje typową dla immunoglobulin budowę dwóch harmonijek beta złożonych z czterech nici beta.
Posiada 8 reszt cysteinowych. Dwie z tych reszt łączą łańcuchy α IgA (Cys495) lub łańcuchy μ IgM (Cys575) przez mostki dwusiarczkowe, stanowiąc połączenie pomiędzy dwoma regionami Fc cząsteczek tych przeciwciał[4].
Łańcuch J wykazuje wysoki stopień homologii między immunoglobulinami ptaków i ludzkimi, sugerując, że spełnia ważną rolę w odporności humoralnej.
Funkcja
Zasadniczą rolą łańcucha J jest umożliwianie tworzenia form polimerycznych przez IgA i IgM i ich translokacji przez komórki nabłonka błon śluzowych.
Występuje ścisła współzależność pomiędzy cząsteczką polimerycznej immunoglobuliny IgM lub IgA (pIg), a receptorem dla tych polimerycznych form immunoglobulin (pIgR).
Głównym miejscem syntezy tego polipeptydu jest tkanka limfoidalna związana z błonami śluzowymi (MALT).
Ponieważ IgM i IgA są jedynymi dwoma klasami przeciwciał, które polimeryzują, początkowo zakładano,
że łańcuch J jest konieczny do polimeryzacji. Jednak później odkryto, że IgM
może polimeryzować w nieobecności łańcucha J zarówno w formie pentameru, jak i heksameru.
Jednakże obie formy bez łańcucha J występują mniej licznie niż z łańcuchem J.
Dotyczy to też dimerów IgA.
Łańcuch J również odgrywa rolę w aktywacji dopełniacza.
Heksamery IgM bez łańcucha J są 15-20 razy silniej aktywują dopełniacz niż
pentameryczne IgM z łańcuchem J[5]. W efekcie IgM z łańcuchem J jest "bezpieczniejsza", bo
może wiązać antygeny bez powodowania nadmiernego uszkodzenia błon nabłonków
poprzez aktywację dopełniacza.
Przypisy
↑J. Gołąb, M. Jakóbisiak, M. Lasek: Immunologia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2002, s. 26. ISBN 978-83-01-17108-7.
↑F.E.F.E.JohansenF.E.F.E., R.R.BraathenR.R., P.P.BrandtzaegP.P., Role of J chain in secretory immunoglobulin formation, „Scandinavian Journal of Immunology”, 52 (3), 2000, s. 240–248, ISSN0300-9475, PMID: 10972899 [dostęp 2017-12-30].