Agitoxin 2

Potassium channel toxin alpha-KTx 3.2
Potassium channel toxin alpha-KTx 3.2
Andere Namen

Agitoxin-2

Vorhandene Strukturdaten: nach PDB 1AGT

Masse/Länge Primärstruktur 38 Aminosäuren, 4097 Da
Bezeichner
Externe IDs

Agitoxin 2 (synonym Kaliumkanaltoxin alpha-KTx 3.2) ist ein Neurotoxin aus dem Skorpion Leiurus quinquestriatus hebraeus (gelber Mittelmeerskorpion).

Eigenschaften

Agitoxine 1 bis 3 im Vergleich

Agitoxin 2 ist ein Protein und Skorpiontoxin aus dem gelben Mittelmeerskorpion, wie auch Agitoxin 1, Agitoxin 3, Chlorotoxin, Charybdotoxin a, Charybdotoxin b und Scyllatoxin. Die drei Agitoxine bestehen alle jeweils aus 38 Aminosäuren mit drei Disulfidbrücken, sind weitgehend identisch und unterscheiden sich an vier Positionen (7, 15, 29, 31). Es bindet und hemmt den Kaliumkanal Shaker in Drosophila und seine Homologe in Säugetieren Kv1.1/KCNA3 (Ki = 1 nM), Kv1.2/KCNA2 (Ki = 26,8 nM), Kv1.3/KCNA1 (Ki = 1 nM) und Kv1.6/KCNA6 (Ki = 1 nM), KCa3.1/KCNN4 in geringem Umfang (Ki = 1152 nM) und Kv2.1/KCNB1 nicht. Arginine an den Positionen 24 und 31 sowie ein Lysin an der Position 27 sind essentiell für eine Hemmung von Shaker.[1] Die Agitoxine wurden erstmals 1994 isoliert.[2] Sie sind strukturell am nächsten mit Kaliotoxin 1 und Kaliotoxin 2 verwandt.[3]

Einzelnachweise

  1. ↑ A. M. Krezel, C. Kasibhatla, P. Hidalgo, R. MacKinnon, G. Wagner: Solution structure of the potassium channel inhibitor agitoxin 2: caliper for probing channel geometry. In: Protein science : a publication of the Protein Society. Band 4, Nummer 8, August 1995, S. 1478–1489, doi:10.1002/pro.5560040805, PMID 8520473, PMC 2143198 (freier Volltext).
  2. ↑ M. L. Garcia, M. Garcia-Calvo, P. Hidalgo, A. Lee, R. MacKinnon: Purification and characterization of three inhibitors of voltage-dependent K+ channels from Leiurus quinquestriatus var. hebraeus venom. In: Biochemistry. Band 33, Nummer 22, Juni 1994, S. 6834–6839, PMID 8204618.
  3. ↑ Hervé Rochat: Animal Toxins. Springer Science & Business Media, 2000, ISBN 978-3-764-35983-6, S. 184.